APROFUNDAMENTO EM BIOLOGIA CELULAR: SOBRE A ORIGEM E EVOLUÇÃO DAS ORGANELAS.

Todas as células, tanto procariontes quanto eucariontes, tem uma membrana que as envolve, que separa o meio interior do exterior, o ambiente. Ela administra o que entra e sai na célula (seletivamente permeável), e mantém o potencial elétrico. Dentro da membrana, um citoplasma salino ocupa a maior parte do volume da célula. As células possuem DNA, o material hereditário onde estão dos genes, e RNA, contendo as informações necessárias para sintetizar várias proteínas; como as enzimas, máquinas primárias da célula.

Sem título

As células contem organelas, pequenos compartimentos no meio intracelular, delimitados por uma membrana na qual desempenham papeis específicos. Trabalham de forma interativa e muitas vezes assumindo diversas funções.

Muito se fala sobre a origem da primeira molécula auto-replicante, da vida, do primeiro metabolismo, da primeira célula, ou do último ancestral comum de toda a vida (em inglês a sigla LUCA), as homologias genéticas nos 3 grandes reinos da biologia (ou dos 2 reinos segundo a Hipotese do eócito [veja mais aqui]), mas pouco se fala sobre a origem e evolução dessas organelas. Aqui discorreremos um pouco tais origens, evolução e função celular de cada uma dessas organelas.

Os 3 Domínios

A biologia é, hoje, dividida em três grandes Domínios; Bactérias, Archaeas e Eucariotos. Embora haja outra classificação, a Hipotese do eócito.

A separação entre os Domínios de Bactéria e Archaea deu-se na década de 1970 graças às descobertas do microbiologista Carl Woese, o mesmo pesquisador que desenvolveu a teoria sobre a origem e evolução do código genético.

As Archaea são microrganismos que vivem em condições extremas e são semelhantes ás bactérias em muitos aspectos de sua estrutura celular, especialmente pela ausência de um núcleo celular diferenciado e por processos metabólicos distintos. Uma das principais diferenças está nos processos de transcrição do DNA e da síntese proteica que são idênticos a dos eucariotas.

Sem título

As linhagens de archaeas podem ser as mais antigas que existem na Terra. Woese argumentou que as bactérias, as archaeas e os eucariotas, cada qual representa uma linha de descendência que divergiu de uma colônia ancestral de organismos. Alguns biólogos acreditam que as archaeas e os eucariotos são remanescentes de um grupo de bactérias. Outros suportam a ideia de que sejam linhagens evolutivas distintas, ou seja, remanescentes de alguns ancestrais comuns.

A relação entre archaeas e eucariotas permanece um problema importante, mas também bastante interessante sob o ponto de vista evolutivo. As transformações que levaram um procarioto a dar origem aos eucariotos são inúmeras e talvez ás archaeas sejam um grupo intermediário (e não de transição) entre esses Domínios.

De fato, o que separa os procariotos dos eucariotos é um conjunto de características que ainda são muito estudadas e pouco compreendidas. Isso quer dizer que entre um procarioto e um eucarioto existem mudanças gerais que devem ter evoluído em um espaço de alguns milhões, ou talvez em um bilhão de anos.

Algumas análises genéticas sugerem que a relação entre eucariotas e as archaeas é respaldada pelo filo Euryarchaeota. Atualmente considera-se mais provável que o ancestral dos eucariotas divergiu cedo das archaeas.

Recentemente foi descoberto que alguns genes de archaeas são mais próximos ás bactérias Thermotoga. O que mais dificulta estabelecer as relações filogenéticas entre esses grupos é o fato de eles realizarem a transferência horizontal de genes. Alguns cientistas sugeriram que os eucariotas surgiram como um grupo fundido de arqueias e bactérias. Esse hipótese vem ganhando cada vez mais respaldo acadêmico.

O Domínio dos Eucariotos conta hoje com diversos reinos: animalia, fungi, amebozoa, plantae, chromalveolata, chromista, stramenopilla, rhizaria, excavata e alguns outros protozoários. Recentemente o excavate mais antigo foi descoberto na Noruega. Ele é o eucarioto com características mais antigas já descoberta (veja mais em MANKIND’S REMOTEST RELATIVE). A filogenia acima representa somente as principais linhagens de cada grupo. Os eucariotos, por exemplo, contam com mais de 200 novas linhagens descobertas recentemente.

Origem dos Eucariotos

A eucariogênese é amplamente vista como um processo evolutivo improvável de transição que afetou intensamente a evolução da vida em nosso planeta. A retórica científica e popular exalta este evento como um singularidade que supostamente carece de evidências rigorosas e apoio estatístico.

Sem título

Essa é uma visão reducionista do potencial que a ciências biológicas têm em resolver questões sobre a origem de fenômenos ligados a vida. Em primeiro lugar, porque os critérios pelos quais julgamos a eucariogênese soam como se ela fosse um evento impossível (e não improvável) em 2 bilhões anos de evolução da vida. Mas a ciência esta fazendo descobertas que preenchem as “lacunas” entre eles e os procariota. Essa “descontinuidade” entre eucariota muitas vezes é subestimada. Em segundo lugar, algumas pessoas acreditam que a eucariogênese confronta diretamente a teoria da evolução de diferentes formas, não diferente do que é dito em outras transições evolutivas. Sistemas paralelos podem ser encontrados em diversos níveis hierárquicos e isso permite inferir testar e reconhecer eventuais mecanismos que preencham essas “descotinuidades” entre procariotos e eucariotos.

Em terceiro lugar, a identificação das várias características celulares complexas em eucariotas pode conferir um aumento do potencial evolutivo, criando várias chaves para o sucesso. Infelizmente, isso tem sido rejeitado por mais de 5 décadas de história da pesquisa nesta área. Em quarto lugar, e talvez mais importante, é difícil, e talvez impossível eliminar o eucariocentrismo das analises biológicas. Ele cria um viés nas medidas pelas quais eucariotas como um todo são julgados, e tem alcançado maior sucesso do que procariontes como todo.

Precisamos questionar o lugar especial que colocamos a origem dos eucariotos e passar a enxerga-lo somente como mais um passo evolutivo, como qualquer outro, sem coloca-lo em um pedestal e sem enxerga-lo como um passo impossível, ainda mais diante das evidências.

Célula animal e vegetal

As células animal e vegetal são eucariotas. Árvores filogenéticas criadas a partir de analises de RNAr durante as décadas de anos 80 e 90 deixaram a maioria dos eucariontes em um grupo biológico não resolvido. Os poucos grupos que não possuem mitocôndrias foram concluídos como primitivos. Hoje isso é considerado um fato resultado secundário (Parfrey et al, 2006)

Sem títuloA partir de 2011, um consenso generalizado surgiu, e o grupo Rhizaria foi agrupado com Stramenopiles e Alveolata, em um clado apelidado de supergrupo SAR, de modo que Rhizaria não é um dos principais grupos eucariotas; e hoje sabemos que Amoebozoa e Opisthokonta são grupos monofiléticos (com uma única origem) e formam um clado muitas vezes chamado de unikontas (Boxma et al, 2005).

A divisão dos eucariontes em dois clados principais (unikontas e bikontas), derivada de um organismo uniflagelar ancestral e um organismo biflagelado ancestral (Cavalier-Smith, 2006)

Um estudo de 2012 produziu uma divisão semelhante, porém mais atualizada, embora com a ressalva de que os termos “unikontas” e “bikontas” não foram usados originalmente (Burki & Pawlowski, 2006). As células animais, vegetais fungos e coanoflagelados pertencem ao grupo opisthokonta.

Muitos eucariotos são organismos unicelulares. Os mais simples são as leveduras, que são mais complexas do que as bactérias, mas muito menor e mais simples do que as células de animais ou plantas.

Por exemplo, a tradicional levedura Saccharomyces cerevisiae que é muito estudada tem cerca de 6 mm de diâmetro e contém 12 milhões de pares de bases de DNA. Outros eucariotas unicelulares, no entanto, são células muito mais complexas, alguns contendo tanto DNA quanto as células humanas (Paradoxo da cebola).

Sem título

Eles incluem os organismos especializados para executar uma variedade de tarefas, incluindo a fotossíntese, o movimento, e a captura e ingestão de outros organismos como alimento. Amoeba proteus, por exemplo, é uma célula grande e complexa. O seu volume é 100.000 superior a de E. coli, e o seu comprimento pode ser superior a 1 mm, quando a célula está completamente estendida. Amebas são organismos altamente móveis que usam extensões citoplasmáticas, chamadas pseudopodos, para se mover e para engolfar outros organismos, incluindo bactérias e leveduras. Outros eucariotas unicelulares (algas verdes) contêm cloroplastos são capazes de realizar a fotossíntese (The Cell, 2000).

As células animais apresentam um núcleo bem definido onde esta centrado o material genético, ou seja, separado do citoplasma pela presença de um envoltório que classificamos como carioteca. Bem como outras estruturas presentes no citoplasma que não encontramos em células procariotas (bactérias).

Acredita-se que a membrana nuclear, a do retículo endoplasmático e a membrana celular sejam compostas do mesmo material, que pode ter originado diferentes estruturas de acordo com as necessidades da célula. A membrana nuclear é convertida no interior do retículo endoplasmático durante a divisão e é armazenada no citoplasma. As novas membranas nucleares em células filhas são formadas pela fusão de elementos do retículo endoplasmático (Barer etal, 1960).

O citoplasma das células eucariotas é constituído por um fluído denominado citosol, composto por íons, água e substâncias importantes para a síntese de moléculas orgânicas, bem como diversos tipos de estruturas, tais como as que serão aqui descritas. A célula vegetal está circundada pela membrana plasmática e por uma estrutura semi-rígida denominada parede celular formada de celulose.

Elas se distinguem das células animais devido esta parede, a parede celular que faz conexões através de plasmodesmos com células adjacentes. Também apresentam vacúolos e plastos, para reserva energética. As células vegetais contém um complexo de Golgi de tamanho menor comparado com o da célula animal.

Os plastos são organelas ligadas aos processos de fotossíntese. Os cloroplastos são os mais comuns e são verdes devido aos pigmentos de clorofila presentes nas membranas tilacóides.

As células de plantas têm estruturas que evoluíram para atender a uma ampla gama de funções biológicas que são fundamentais para a vida das plantas. Ao fazê-lo elas se diversificaram não apenas entre as espécies, mas também dentro das espécies de plantas, entre tipos de células, e entre micro-domínios da parede celular. Não é possível falar de célula vegetal sem falar da parede celular e suas origens, remontando os procariotos. Outras estão presentes nas primeiras algas. Em alguns casos o surgimento de certos polímeros está correlacionado com a taxa de diversificação das plantas ou de tecidos específicos, mas, em geral, a nossa compreensão atual da evolução da parede celular é limitada (Sørensen etal, 2010).

Os vacúolos das células vegetais são regiões expandidas do retículo endoplasmático. Em células vegetais jovens observa-se algumas dessas regiões, formando pequenos vacúolos isolados um do outro. Mas, à medida que a célula atinge a fase adulta, esses pequenos vacúolos se fundem, formando-se um único, grande e central, com ramificações que lembram sua origem reticular. A expansão do vacúolo leva o restante do citoplasma a ficar comprimido e restrito à porção periférica da célula. Além disso, a função do vacúolo é regular as trocas de água que ocorrem na osmose.

Em protozoários de água doce fica em vacúolos pulsáteis (ou contráteis), que exercem o papel de reguladores osmóticos. O ingresso constante de água, do meio para o interior da célula, coloca em risco a integridade celular. A remoção contínua dessa água mantém constante a concentração dos líquidos celulares e evita riscos de rompimento da célula. É um trabalho que consome energia (Sørensen etal, 2010).

Material Genético

Dois tipos diferentes de material genético existem: o ácido desoxirribonucleico (DNA) e ácido ribonucleico (RNA). A maioria dos organismos usa o DNA para o seu armazenamento de informação de longo prazo, mas alguns vírus (por exemplo, os retrovírus) têm RNA como seu material genético. A informação biológica contida em um organismo é codificada em seu DNA ou em sua sequência de RNA. O RNA é também utilizado para o transporte de informação (RNA mensageiro) e funções enzimáticas (RNA ribossomal) em organismos que utilizam DNA. Moléculas de RNA transportador (RNAt) são usadas ​​para adicionar aminoácidos durante a tradução da “receita” dos genes em proteínas.

O material genético procarioto é organizado em uma única molécula de DNA circular simples (o cromossomo bacteriano) na região nucleóide do citoplasma. O material genético eucarioto é dividido em diferentes moléculas, lineares chamadas cromossomas dentro do núcleo, geralmente com material genético adicional, em algumas organelas como mitocôndrias e cloroplastos nas quais tem seus próprios materiais genéticos. Elas são fruto de processos evolutivos denominados endossimbiose.

O material genético deve ser estável, de modo que as informações de sequência possam ser transmitidas de geração em geração, sem degradação. O RNA em si é uma molécula extremamente estável; com cargas negativas na sua “coluna vertebral“ formada por açúcares e fosfatos, protegendo-o da atuação de íons de hidróxido que levariam a clivagem hidrolítica. No entanto, o grupo 2′-hidroxilo faz com que a RNA se torne susceptível hidrólise catalisada por base. A remoção do grupo 2′-hidroxilo da ribose diminui a taxa da hidrólise em cerca de 100 vezes em condições neutras, e talvez ainda mais sob condições extremas. Assim, a conversão do material genético do RNA no DNA teria aumentado substancialmente a sua estabilidade química. A única diferença entre eles é um grupo de metila em timina (no DNA) localizado no átomo de hidrogênio C-5 da uracila (no RNA), e claro, o RNA é uma fita só.

A vantagem do DNA é que ao apresentar uma cadeia dupla, tem relativamente pequenas ranhuras em oposição aos sulcos maiores em moléculas de RNA. Isso proporciona um amplo espaço de encaixe para enzimas prejudiciais. O emparelhamento de bases tem pouca relação com a estabilidade de uma molécula sobre a outra. DNA tem dois tipos de pareamento de bases: A e T se ligam por pontes duplas de hidrogênio, e GC formam pontes triplas de hidrogênio (Veja mais aqui).

Sem título

Na maioria dos processos celulares procariotos associados à membrana, como a biossíntese de proteínas de membrana, lipídios de membrana, a fixação de um único cromossomo a uma membrana esta associado com a membrana plasmática. Em contraste, nos eucariotas, estes processos estão associados com o sistema de membrana nuclear/retículo endoplasmático, enquanto que a membrana plasmática serve outras funções (por exemplo, exocitose e endocitose). Qualquer hipótese que explique a evolução dos eucariotos a partir de um ancestral procariótico tem de explicar as origens desta segregação, ou seja, as origens evolutivas do sistema de endomembranar e do envelope nuclear. O desenvolvimento do envelope nuclear da célula proto-eucariótica pode ser encarado como uma invaginação da membrana plasmática que acabou isolando a substância nuclear dentro de um envelope nuclear envolvendo-a com duas bicamadas lipídicas com um espaço entre eles. Na verdade, essa hipótese sugere que o retículo endoplasmático também originou-se como um dobramento interno da membrana plasmática, que mais tarde tornou-se separado. A remoção de certas funções da membrana do plasma durante a evolução pode ter facilitado a adaptação desta membrana para outros processos (por exemplo, exocitose e endocitose). Por razões de topologia de membrana, pode-se excluir tais mecanismos para a formação do invólucro nuclear. A melhor explicação hoje é a simbiogênese (Margulis et al, 2000).

Uma célula quimérica evoluiu via simbiogênese por fusão sintrófica entre uma Achaeae uma bactéria. Pela integração genética bacterial-archaebacterial a quimera, um heterotrofico amitocondriado evoluiu. Esta antiga ramificação protista que se formou por recombinação permanente no DNA nuclear deu origem ao karyomastigonte, um complexo intracelular que assegurada a continuidade genética dos antigos simbiontes. O sistema organelar karyomastigonte comum em protistas amitocondriado existentes, bem como em antepassados mitocondriados consistem em um único núcleo, um único conector cinetossômico e sua proteína. Como antecessor da mitose padrão, o karyomastigonte era sem núcleo. O núcleo evoluiu em ancestrais karyomastigonte em menos cinco grupos (archamoebae, calonymphideos, algas verdes, ciliados e foraminíferos) (Margulis et al, 2000).

Embora a ligação entre o centro da organização dos microtúbulos e os núcleos ainda seja incerta, essa ligação é um legado evolutivo, um remanescente do conector archaebacterial-eubacterial original. As organelas modernas (centríolo-cinetossomos, membrana nuclear, núcleos, aparelho de Golgi e retículos endomplasmáticos) derivam do que assegurava essa continuidade genética dos componentes quimeréricos de karyomastigonte, uma estrutura que teria sido muito mais conspícua no Proterozóico (Margulis et al, 2000).

Membrana plasmática e Parede celular

O citoplasma de uma célula está rodeado por uma membrana celular a membrana plasmática. Em plantas e procariotos é normalmente coberta por uma parede celular.

A membrana celular serve para separar e proteger uma célula do seu ambiente circundante e é feita principalmente a partir de uma camada dupla de lipídios (hidrófobica e semelhante as moléculas de gordura) e moléculas de fósforo hidrofílicas. Assim, ela é denominada de bicamada de lipídica. Dentro dela, incorporadas, estão uma variedade de proteínas que atuam como canais e bombas que movem diferentes moléculas para dentro e para fora da célula. A membrana é dita “semi-permeável”, na medida em que pode deixar uma substância (molécula ou íon) passar livremente, através de uma forma limitada ou simplesmente não deixar nada passar. A membrana da superfície celular também contém proteínas receptoras que permitem que as células detectem moléculas externas de sinalização, tais como hormônios. A descrição sobre a origem e evolução das membranas já foi bem discutida em A MEMBRANA LIPÍDICA NOS 3 GRANDES DOMÍNIOS DA BIOLOGIA.

A origem e evolução inicial das plantas terrestres ocorreu a cerca de 480 e 360 ​​milhões de anos atrás, quando algas verdes de água doce surgiram. Certamente eram algas verdes Charophycea (CGA) que incluem milhares de espécies de água doce com diversas morfologias que variam de unicelulares a formas complexas ramificações eretas (Kenrick e Crane, 1997). Em sua posição filogenética com as plantas verdes, a CGA tem um significado especial para a nossa compreensão da origem da parede celular da planta já que forneceram muitas informações valiosas. Por exemplo, a análise dos locais de síntese de celulose e as sequências do gene da enzima sintase-celulose (CESA) revelam relações evolutivas importantes sobre a origem das primeiras plantas terrestres. Elas configuram a relação evolutiva entre CESA, o complexo terminal e estruturas de microfibrilas (Tsekos de 1999).

Os ecossistemas terrestres são dominados por centenas de milhares de espécies de plantas que apresentam uma grande diversidade de planos corporais, habitats e fisiologias adaptadas. Comum a todas as plantas terrestres (embriófitas), são as paredes celulares ricas em carboidratos que fornecem suporte a planta e atuam como barreiras defensivas.

Embora paredes celulares exibam variabilidade considerável em suas estruturas finas, a maioria delas é essencialmente composta de fibra de alta complexidade com base em uma rede de suporte de carga que é infiltrada por polímeros de matriz. Nas paredes primárias de células de crescimento de plantas, as microfibrilas de celulose são amarradas em conjunto por proteínas glicanas de reticulação (a conhecida hemicelulose) e esta montagem é incorporada na matriz de polissacáridios e glicoproteínas. Nas paredes secundárias de tecidos arbóreos, o material de incorporação é a lignina, um polímero fenólico (Carpita e Gibeaut, 1993)
É reconhecido que a colonização da terra por plantas e sua radiação adaptativa e subsequente diversificação são episódios profundamente importantes na história da vida, e é razoável supor que as paredes celulares tenham desempenhado um papel crucial neste fenômeno (Kenrick e Crane, 1997). A maior parte da produção da fotossíntese é canalizada para a produção da parede celular e em muitas espécies, um grande número de genes são dedicados a biossíntese da parede celular (Reiter, 2002).

Sem título

A importância das paredes celulares é manter a funcionalidade como mecanismo de defesa e encarar fatores bióticos e abióticos extremos e diversos (pilling e Hõfte, 2003). Uma manifestação desta capacidade esta no fato de que as plantas podem lidar com a perda de componentes da parede celular aparentemente importantes, e por efeitos compensatórios acabam envolvendo outros polímeros da parede celular.

Em plantas com sementes (Spermatophytas), em sua maioria angiospermas, que são o sistemas modelo de plantas para cultivo, isso proporcionou uma riqueza de dados sobre a composição da parede celular e genes associados em um setor do reino vegetal, mas o entendimento da evolução da parede celular requer amostragem genética e bioquímica muito mais ampla. Uma série de estudos recentes têm fornecido informações sobre as composições da parede celular das plantas terrestres não-spermatophyta e algas verdes streptophyta juntamente com dados genéticos emergentes que nos permitem começar a responder a algumas das questões importantes que cercam a evolução da parede celular na Estreptófitas.

O aparecimento de componentes específicos da parede celular pode ser visto de forma clara no contexto filogenético (Popper, 2008), por exemplo, xiloglucano (XYG), é um tipo de hemicelulose restrito ás plantas e ramnogalacturonano II (RGII) é quase exclusivamente encontrado em plantas vasculares (Matsunaga et ai, 2004).

Os níveis de RGII parecem ter aumentado durante a evolução de plantas vasculares, uma tendência que esta correlacionada com o crescimento e a capacidade de formar as paredes lenhosas secundárias (Matsunaga et al, 2004). O RGII é significativo em gramíneas, as quais têm uma menor exigência de Boro que dicotiledoneas, também têm níveis reduzidos de RGII nas suas paredes.

Xilanos (um polissacarídeo constituído por una cadeia lineal de resíduos de xilosa e diversas ramificações e substituições) são abundantes nas plantas vasculares, e a sua evolução pode ter sido um aspecto importante da pré-adaptação que permitiu a emergência de tecidos vasculares e mecânicos. Muitos outros componentes da parede celular apresentam variabilidade filogeneticamente correlacionada. Por exemplo, a presença de epitopos moleculares de xilana altamente substituídos são reconhecidos pelo anticorpo LM11 em briófitas Anthocerotophyta, mas não nas outras briófitas. Estudos moleculares indicam uma relação entre Anthocerotophyta e Tracheophytes (Carafa et al, 2005). Além disso, estudos bioquímicos detalhados de XyGs revelaram variações intrigantes nas mudanças estruturais da cadeia lateral entre os taxa estudados (Hoffman et al., 2005)

Um estudo realizado por Ligrone e amigos (2002), investigou a ocorrência de epitopos moleculares de um polissacárido da parede celular e glicoproteicas de células condutoras de água em briófitas. Este estudo mostrou que, mesmo dentro de uma única ordem, como as Polytrichales, houve um notável grau de variabilidade na rotulagem das células condutoras de água, concluindo de que as características da parede dessas células podem ter sido moduladas em resposta a pressões evolutivas muito específicas que se aplicavam diferencialmente de espécies na ordem.

A lignina, que é um componente importante das paredes secundárias de tecidos vasculares, não está presente em briófitas avasculares, mas estes são conhecidos por produzirem compostos fenil-propanóides relacionados os precursores da lignina (Popper, 2008). Além disso, uma recente descoberta de paredes secundárias com lignina em algas vermelhas Calliarthron cheilosporioides também fornece um exemplo da convergência ou história evolutiva profundamente conservada de um componente da parede celular (Martone et al, 2009).

Citoesqueleto
O citoesqueleto atua organizando e mantendo a forma da célula. Ele âncora organelas e ajuda durante a endocitose, uma absorção de materiais externos por uma célula. Além disto, é parte importante na citocinese, a separação de células filhas após a divisão celular, movendo partes da célula em processos de crescimento e de mobilidade.

Bacteria, Archaea e citoesqueleto de eucarióticas. Representações esquemáticas são mostradas para um pequeno número de organismos de cada um dos três domínios da vida. Ele mostra a organização do citoesqueleto nas células em divisão. Filamentos homólogos são representados pelas mesmas cores. Também é mostrado a possível organização do citoesqueleto do primeiro eucarioto, com destaque para as famílias ancestrais dos motores de microtúbulos.

Bacteria, Archaea e citoesqueleto de eucarióticas. Representações esquemáticas são mostradas para um pequeno número de organismos de cada um dos três domínios da vida. Ele mostra a organização do citoesqueleto nas células em divisão. Filamentos homólogos são representados pelas mesmas cores. Também é mostrado a possível organização do citoesqueleto do primeiro eucarioto, com destaque para as famílias ancestrais dos motores de microtúbulos.

Normalmente, de 20 a 35% das proteínas de uma célula estão ligadas ao citoesqueleto, embora esta quantidade possa variar sendo consideravelmente maior nas células musculares. O citoesqueleto eucarioto é composto por microfilamentos, filamentos intermediários e microtúbulos. Existe um grande número de proteínas associadas a eles, cada uma controlando uma estrutura da célula, orientando, agrupando, e alinhando os filamentos. O citoesqueleto de células procariotas era pouco estudado, mas nos últimos 20 anos. Até pouco tempo aprendemos que procariotos não tinham citoesqueleto, mas nossa perspectiva sobre eles mudou drasticamente (Wickstead & Gull, 2011).

O citoesqueleto era visto como uma propriedade única de células eucariótas, mas proteínas homólogas dos principais componentes do citoesqueleto eucariótico têm sido encontradas em procariotas. Embora as relações evolutivas ainda não sejam tão claras, a semelhança das suas estruturas tridimensionais e funções semelhantes na manutenção da forma da célula e polaridade fornecem fortes evidências de que o citoesqueleto de eucariotos e procariotos são verdadeiramente evolutivamente correspondentes entre si.

A descoberta de que as bactérias possuem homólogos de ambos tubulina (de Bóer et al, 1992) e actina (Bork et al., 1992) deixa claro essa relação filogenética.

A combinação de bioinformática, dados estruturais e imagens de células avançadas têm cimentado a ideia de que ambas, bactérias e Archaea tem citoesqueletos ativos e dinâmicos. Isso quer dizer que procariotos também tem citoesqueleto.

Não existe uma relação simples entre o citoesqueleto de procariotas e eucariotas. Além disso, há uma considerável diversidade tanto na composição e função do citoesqueleto de diferentes linhagens de procariotas e eucariotas.

Como os microfilamentos de actina eucarióticos e tubulinas, vários dos filamentos do citoesqueleto bacteriano são intrinsecamente “citomotivos” (Lowe e Amos, 2009); isto é, os filamentos podem-se agir como motores lineares impulsionados pela cinética de polimerização e/ou despolimerização. Nos eucariotas, esta atividade foi bastante aumentada pela evolução de várias classes de motores, bem como uma mistura variada de agentes de separação, que são fatores de ligação de ponta (des)polimerases. Outros filamentos do citoesqueleto parecem ter funções mais estruturais, o que confere resistência à força externa ou acaba atuando como um andaime celular.

Esses filamentos podem ser dinâmicos em células com citoesqueletos não citomotivos. Os mais bem estudados são os filamentos intermédios de células animais, mas uma proteína de bactérias chamada crescentina, que também cria estruturas intermédias semelhantes a filamentos que funcionam na determinação da forma da célula.

Microtúbulos eucarióticos são construídos a partir protofilamentos resultantes da polimerização de heterodímeros de α e β-tubulina. A maioria dos microtúbulos consiste em 13 protofilamentos que interagem lateralmente para formar um tubo oco. Os heterodimeros adicionados à extremidade dos microtúbulos contêm GTP em ambas as subunidades. Subsequentes hidrólises de GTP ligadas à subunidade β levam a alteração conformacional do heterodímero que suporta a alteração graças a geometria do microtúbulo, mantendo assim, a energia na estrutura (Howard e Hyman, 2003). Essa diferença na energia livre de GTP e polímeros ligadas a GDP é a causa da dinâmica dos microtúbulos pelo qual a presença de GTP não hidrolisada no final promove ainda mais a polimerização, e a perda induz a despolimerização rápida (Howard e Hyman, 2009).

A primeira evidência para um homólogo de tubulina bacteriana veio na constatação da FtsZ, uma proteína essencial divisão de células de Escherichia coli.

Alinhamentos mostraram que porções terminais das proteínas tinham semelhanças entre FtsZ e sequências de tubulina (Mukherjee e Lutkenhaus, 1994). No entanto, as tubulinas e FtsZ são muito divergentes na sequência primária, compartilhando apenas 10% de identidade, em comparação com 40% entre a maioria das seqüências FtsZ (Vaughan et al, 2004). Apesar da baixa semelhança de sequências, a determinação das estruturas cristalinas de tubulina e FtsZ revelou proteínas com dobras idênticas (Lowe e Amos, 1998).

Sem título

A imagem mostra a homologia entre os filamentos do citoesqueleto procarióticos e eucarióticos. Apesar dos baixos níveis de similaridade de seqüência, o citoesqueleto tem proteínas homóloga FtsZ / TubZ / tubulina (topo) e MreB / PARM / actina. Eles tem considerável conservação nas dobras. A pARM e actina formam filamentos helicoidais semelhantes, mas com quiralidade oposta (Orlova et al., 2007).

Ao contrário da tubulina, o FtsZ não monta microtúbulos e não forma uma gama de outras estruturas a partir de interações laterais entre protofilamentos (Bramhill e Thompson, 1994). In vivo, FtsZ forma um Z-ring entre as células filhas durante citocinese. Este anel atua como um andaime que gradualmente contrai-se para dividir a célula (Adams e Errington, 2009).

Este sistema de citocinese foi claramente um sucesso evolutivo e explica porque FtsZ é amplamente distribuído e altamente conservado em todas os grupos biológicos. A sua presença na maioria das linhagens de bactérias é indicativo de uma proteína antiga.

FtsZ também é codificado por muitos genomas de Archaea, mas não é amplamente presente nos procariotos. Notavelmente, FtsZ (e outros homólogos de tubulina) são totalmente ausentes em um dos principais clados de archaea, o Crenarchaeota (Margolin, 2000), com a possível exceção de um gene para FtsZ altamente divergente na espécie Sulfolobus solfataricus, provavelmente adquirido por transferência horizontal de genes (Makarova et al., 2010).

FtsZ também está ausente pelo menos um Euryarchaeon (Picrophilus torridus), bem como os grupos bacterianos de clamídias, Planctomycetes, e alguns Mycoplasmataceae (Vaughan et al, 2004).

Em Crenarchaeota, uma divisão independente de FtsZ é possível e é a causa de uma maquinaria de citocinese alternativa fornecida pelo complexo endosomal de transporte tipo III (ESCRT-III) (Lindås et al, 2008). As proteínas ESCRT-III são conservadas entre Archaea e eucariotas, e proteínas eucarióticas deste complexo formam polímeros com papeis dinâmicos em eventos de cisão da membrana, incluindo a abscisão celular durante citocinese (Hurley e Hanson, 2010).

Em contraste, com a falta de FtsZ em Crenarchaeota, o repertório de Euryarchaeota foi duplicado para formar três famílias monofiléticas (FtsZ1, FtsZ2 e FtsZ3), sendo este último  o mais divergente e menos amplamente distribuído (Vaughan et al., 2004).

FtsZ é a mais comum tubulina homólogo em procariotas. No entanto, existem pelo menos quatro outras famílias de proteínas em bacterias que são semelhantes as tubulinas, mas com distribuição restrita. Vários plasmídeos de Bacillus codificam proteínas com a função da tubulina, os quais são divergentes em sequência as FtsZ e tubulinas (Larsen et al., 2007). Estas proteínas incluem TubZ e RepX, que desempenham um papel importante na estabilidade dos plasmídeos que os codificam (Tinsley e Khan, 2006). A TubZ monomérica tem uma estrutura muito semelhante à  α e β-tubulina (Ni et al., 2010),

Muitos eucariotas possuem genes FtsZ de origem procariótica herdada dos antepassados  endossimbióticos de mitocôndrias e cloroplastos. Estes genes foram subsequentemente transferidos dos genomas organelares para o núcleo, mas as suas origens são ainda evidentes na filogenia de FtsZ, onde eles formam um grupo com sequências a partir de qualquer α-Proteobacteria ou cianobactérias.

A distribuição dos principais componentes do citoesqueleto através da árvore da vida. Os círculos preenchidos indicam a presença de um membro identificável de uma família de proteínas de um organismo; o círculo aberto indica ausência/não encontrado. Os organismos são identificados por apenas gêneros e são agrupados em grupos taxonômicos mais elevados. "MreB" inclui MreB-like (MreBH MBL) sequências, que com MreB são muito semelhantes em sequência. As sequências identificadas como MreB archaeal tem uma maior afinidade para sequências de Hsp70 e não estão incluídos. Crenactin Archaea é um ortólogo ao ancestral comum única de actina eucariótica e ARPs. Há possíveis ortólogos em Euryarchaeota, mas sua verdadeira adesão ainda é incerta.

A distribuição dos principais componentes do citoesqueleto através da árvore da vida. Os círculos preenchidos indicam a presença de um membro identificável de uma família de proteínas de um organismo; o círculo aberto indica ausência/não encontrado. Os organismos são identificados por apenas gêneros e são agrupados em grupos taxonômicos mais elevados. “MreB” inclui MreB-like (MreBH MBL) sequências, que com MreB são muito semelhantes em sequência. As sequências identificadas como MreB archaeal tem uma maior afinidade para sequências de Hsp70 e não estão incluídos. Crenactin Archaea é um ortólogo ao ancestral comum única de actina eucariótica e ARPs. Há possíveis ortólogos em Euryarchaeota, mas sua verdadeira adesão ainda é incerta.

A função desses FtsZs em eucariotos esta ligada a divisão de mitocôndrias e cloroplastos através da formação de um anel de divisão surpreendente semelhante com o encontrado em bactérias (Margolin, 2005).

Muito recentemente, a família FtsZ-tubulina foi ampliada ainda mais pela identificação de duas novas famílias de proteínas semelhantes a FtsZ, são as FtsZl1 e FtsZl2 (Makarova e Koonin, 2010). Ambas as famílias são divergentes a partir de tubulina.

A superfamília actina é uma proteína eucariótica de formação de filamento amplamente distribuída. Filamentos de actina (também chamado de microfilamentos ou F-actina) consistem

em dois polímeros de proto-filamento unidos em forma de hélice. A hidrólise de ATP pela actina provoca uma alteração na estabilidade do polímero muito maior do que se observada na hidrólise de GTP.

A actina eucariótica é um membro de uma grande superfamília de ATPases que inclui chaperonas Hsp70 e várias classes de álcool-quinases de açúcar. Também há nesta superfamília várias outras proteínas bacterianas, incluindo MreB, FTSA, e Parm (Bork et al., 1992).

O homólogo procariótico mais comum de actina é MreB. Quanto a tubulin/FtsZ, actina e MreB são muito divergentes na sequência primária, mas têm estruturas semelhantes especialmente em suas dobras proteicas.

Os procariotas têm uma quarta classe de proteínas de formação de filamentos conhecidos como Walker A Cytoeskeletal ATPases (WACA). Estas, são proteínas de uma família diversificada de ATPases (Koonin, 1993), que são parte de uma superclasse extremamente grande de proteínas P-Loop, incluindo proteínas de reconhecimento do sinal, partículas Rho/Ras GTPases e motores do citoesqueleto (Leipe et al, 2002).

Apesar de ser baseado em filamentos homólogos, o citoesqueleto eucariótico não é simplesmente uma versão mais extensa de um procariota. O citoesqueleto eucariótico é complexo e baseado em um conjunto menor de filamentos citomotivos ancestrais bem antigos, na base evolutiva dos procariotos. Com uma notável exceção, de que as máquinas de divisão dos organismos são semelhantes a de procariotos e são associadas com alguns plastídios, apenas um parálogo de uma proteína MreB/crenactina e a família proteica FtsZ/TubZ que parece ter fundado o citoesqueleto eucariótico.

No entanto, esta pequena seleção sofreu várias rodadas de duplicação de genes e de especialização a partir deste conjunto ancestral. Heterodímeros de α e β-tubulina compõem a grande maioria das tubulinas em células eucarióticas.

As análises sugerem que a família da tubulina engloba pelo menos seis classes, denominadas α, β, γ, δ, ε e η com mais dois tipos divergentes (ζ e ι), sendo encontrado em alguns organismos (Vaughan et al, 2000). A γ-tubulina desempenha um papel essencial na nucleação de microtúbulos (por meio da ação do complexo anel γ-tubulina) e são como α e β, amplamente distribuídas em todos os eucariotas. Em contraste, δ e ε-tubulina têm papéis mais expressivos no centríolo (Dutcher e Trabuco, 1998).

Procariotos utilizam a função citomotiva dos filamentos do citoesqueleto para realizar funções básicas e vitais da célula. As células eucarióticas também utilizam a energia de polimerização/despolimerização (McIntosh et al, 2010). No entanto, em eucariotas a dinâmica dos filamentos tem sido aumentada pela adição dos motores do citoesqueleto, especialmente por proteínas como as dineinas, cinesinas e miosinas que demandam energia por hidrólise do ATP para executar diversas tarefas celulares.

As cinesinas miosinas e partilham estruturas e dobras semelhantes, sugerindo que eles têm um ancestral comum (Kull et al, 1996) É plausível já que muitos motores evoluiram após os filamentos em que atuam terem sido estabelecidos nos grupos biológicos, de tal forma que em  ambas as classes de motores eles evoluiram somente mais tarde no proto-eucariota, durante a eucariogênese.

Dineinas têm uma estrutura muito diferente a de miosinas e cinesinas. O núcleo do complexo da cadeia pesada da dineína é um membro de outra superclasse grande e diversa de NTPases, especificamente as proteínas AAA+ (uma família que inclui ATPases associadas com várias atividades celulares).

O complexo de atividade das dineínas contém seis domínios AAA+ que formam um anel hexamérico intramolecular (Samsó et al, 1998), fazendo com que este complexo esteja originalmente evoluindo em qualquer uma das duplicações do domínio por fusão de genes que codificam proteínas AAA+. Porque todas as classes do complexo dineína têm a mesma estrutura. Esta duplicação ocorreu antes da criação dos genes parálogos funcionais. A superfamília dineína também é diferente de cinesinas miosinas porque apenas uma das nove classes de dineína esta associada a uma determinada organela, o cílio.

Citoplasma ou Citosol

O citosol é um líquido viscoso, homogêneo que preenche o citoplasma, espaço entre a membrana plasmática e o núcleo das células vivas que suporta o retículo endoplasmático e outras organelas. É constituído por água, proteína, sais minerais, íons, aminoácidos e açucares. Bolsas, canais membranosos e organelas citoplasmáticas estão mergulhados no citosol e desempenham funções específicas no metabolismo da célula eucarionte.

No citosol ocorre a maioria das reações bioquímicas, entre elas a fabricação das moléculas que irão constituir as estruturas celulares. Muitas substâncias de reserva das células animais, como as gorduras e o glicogênio, ficam armazenadas no citosol.

Na periferia do citoplasma, o citosol é mais viscoso, recebendo o nome de ectoplasma (do grego, ectos, fora). Na parte mais central da célula situa-se o endoplasma (do grego, endos, dentro), de consistência mais fluida.

O citosol encontra-se em contínuo movimento, impulsionado pela contração rítmica de certos fios de proteínas presentes no citoplasma, em um processo semelhante ao que faz nossos músculos se movimentarem. Os fluxos de citosol promovem a ciclose. Em algumas células, a ciclose é tão intensa que há verdadeiras correntes circulatórias internas. Sua velocidade aumenta com elevação da temperatura e diminui em temperaturas baixas, e claro, também pela disponibilidade de oxigênio.

Alguns tipos de células têm a capacidade de alterar rapidamente a consistência de seu citosol, gerando fluxos internos que permitem à célula mudar de forma e se movimentar. Esse tipo de movimento celular, presente em muitos protozoários e em alguns tipos de células de animais multicelulares, é chamado movimento ameboide (Franklin Institute, 2003).

Organelas

As células possuem um conjunto de “pequenos órgãos”, chamado de organelas, ou organoides, que são adaptados e/ou especializados para a realização de uma ou mais funções celulares. Ambas as células, eucarióticas e procarióticas, têm organelas, mas em células eucariotas são geralmente mais complexas e algumas podem ser envoltas em uma membrana.

Existem vários tipos de organelas em uma célula, tais como o núcleo e o complexo de Golgi, enquanto outras, tais como mitocôndrias, peroxissomos e lisossomos que podem ser muito numerosos (centenas a milhares). Vale lembrar que o citosol não é uma organela, ele é um fluído que preenche o espaço intracelular e rodeia as organelas (Kerfeld, 2005).

No passado, os procariotos eram freqüentemente vistos como tendo pouca organização interna, mas lentamente, detalhes de sua composição celular vem revelando estruturas internas organizadas. Pesquisas mais recentes revelaram que alguns procariontes têm micro-compartimentos como carboxissomas. Estes compartimentos sub-celulares de cerca de 100-200nm de diâmetro estão envolvidos por um invólucro proteico (Kerfeld, 2005) Também foram descritos magnetossomas, ligadas à membrana em bactérias (Scheffel et al, 2006), e estruturas membranares lipídicas cercando o material genético e Planctomycetes (Fuerst, 2005)

Complexo de Golgi

Em biologia celular, o aparelho de Golgi (Complexo de Golgi ou Aparato golgiense) é uma organela encontrada em quase todas as células eucarióticas. O nome é uma homenagem ao italiano Camilo Golgi, que foi o seu descobridor.

Sem título

É formado por dobras de membranas e vesículas cuja função primordial é o processamento de proteínas ribossomáticas e a sua distribuição por entre essas vesículas. Funciona como uma espécie de sistema central de distribuição na célula, atuando como centro de armazenamento, transformação, empacotamento e remessa de substâncias. As células sintetizam um grande número de diferentes macromoléculas. O aparelho de Golgi é parte integrante na modificação, classificação e empacotamento dessas macromoléculas para que possam ser devidamente secretadas, num processo conhecido como exocitose, ou então para que sejam usadas dentro da célula. Ele modifica principalmente proteínas vindas do retículo endoplasmático rugoso, mas também está envolvido no transporte de lipídios pela célula e na formação de lisossomos.

Muitas das substâncias que passam pelo aparelho de Golgi serão eliminadas da célula, indo atuar em diferentes partes do organismo. É o que ocorre, por exemplo, com as enzimas digestivas produzidas e eliminadas pelas células de diversos órgãos (estômago, intestino, pâncreas etc) (Só Biologia).

Outras substâncias, tais como o muco que lubrifica as superfícies internas do nosso corpo, também são processadas e eliminadas pelo aparelho de Golgi. Assim, o principal papel dessa estrutura citoplasmática é a eliminação de substâncias que atuam fora da célula, processo genericamente denominado secreção celular.

As enzimas digestivas do pâncreas, por exemplo, são produzidas no RER e levadas até as bolsas do aparelho de Golgi, onde são empacotadas em pequenas bolsas, que se desprendem dos dictiossomos e se acumulam em um dos pólos da célula pancreática. Quando chega o sinal de que há alimento para ser digerido, as bolsas cheias de enzimas se deslocam até a membrana plasmática, fundem-se com ela e eliminam seu conteúdo para o meio exterior.
A produção de enzimas digestivas pelo pâncreas é apenas um entre muitos exemplos do papel do aparelho de Golgi nos processos de secreção celular. Praticamente todas as células do corpo sintetizam e secretam uma grande variedade de proteínas que atuam fora delas (Só Biologia).

1) Apareciemento da pequena GTPase Sar; 2) Sarl para o membrana plasmática; 3) Geração de invaginações da membrana plasmática devido à atividade de Sarl. O Sarl ligado a domínios específicos da membrana do plasma induz a formação de invaginações, visto como túbulos salientes para o citosol. 4) Geração de esteróis por mitocôndrias e formação no interior da membrana plasmática de domínios com membranas mais espessas contendo esteróis. 5) atividade de Sarl para o sequestro de domínios de membrana fina. Estes domínios acumulam as máquinas de translocação SEC e locais com ligação do cromossomo. 6) Mudança de locais do DNA para dentro das protuberâncias de membrana (pró-núcleo) formados pelas invaginações. Ocorre o sequestro da máquina translocação SEC para os lados exteriores destes tampões membranosas. 7) Formação de máquinas COPI (anel azul) para a constrição dos túbulos membranosas que ligam o pró-núcleo e a membrana plasmática. 8) Formação do retículo endoplasmático do invólucro nuclear, a separação do nucleoplasma a partir do citosol e formação de poros nucleares. Isto induz o desenvolvimento da mitose. 9) A separação do lúmen do retículo endoplasmático a partir do exterior por constrição dos túbulos de ligação do invólucro nuclear e a membrana plasmática. 10) Composição dos túbulos induz a geração de uma maquinaria de fusão para o transporte de proteínas secretadas para o exterior. 11) O desenvolvimento do Golgi (indicado por linhas de luz azul) nos locais onde as máquinas de fusão são concentradas temos Sarl / COPII e ARF / COPI.

1) Apareciemento da pequena GTPase Sar; 2) Sarl para o membrana plasmática; 3) Geração de invaginações da membrana plasmática devido à atividade de Sarl. O Sarl ligado a domínios específicos da membrana do plasma induz a formação de invaginações, visto como túbulos salientes para o citosol. 4) Geração de esteróis por mitocôndrias e formação no interior da membrana plasmática de domínios com membranas mais espessas contendo esteróis. 5) atividade de Sarl para o sequestro de domínios de membrana fina. Estes domínios acumulam as máquinas de translocação SEC e locais com ligação do cromossomo. 6) Mudança de locais do DNA para dentro das protuberâncias de membrana (pró-núcleo) formados pelas invaginações. Ocorre o sequestro da máquina translocação SEC para os lados exteriores destes tampões membranosas. 7) Formação de máquinas COPI (anel azul) para a constrição dos túbulos membranosas que ligam o pró-núcleo e a membrana plasmática. 8) Formação do retículo endoplasmático do invólucro nuclear, a separação do nucleoplasma a partir do citosol e formação de poros nucleares. Isto induz o desenvolvimento da mitose. 9) A separação do lúmen do retículo endoplasmático a partir do exterior por constrição dos túbulos de ligação do invólucro nuclear e a membrana plasmática. 10) Composição dos túbulos induz a geração de uma maquinaria de fusão para o transporte de proteínas secretadas para o exterior. 11) O desenvolvimento do Golgi (indicado por linhas de luz azul) nos locais onde as máquinas de fusão são concentradas temos Sarl / COPII e ARF / COPI.

De acordo com um modelo de formação de vesículas a fusão de um veículo de transporte foi o principal mecanismo de evolução do aparato Golgiense. O modelo mais atual sobre a origem e evolução do aparato de Golgi propõem que o desenvolvimento de invaginações tubulares e a evolução de uma rede tubular foi o principal meio da origem do aparato de Golgi. A vesiculação parece ter evoluído secundariamente. A base para este modelo é o nosso conhecimento sobre a função do complexo de Golgi e uma análise filogenética recente da super-família Ras que levou à hipótese de que o surgimento das membranas eucariotas que antecedeu a fagocitose.

Este modelo baseou-se na divisão ancestral das GTPases secretoras: Sarl, ARF e SRI3 que são proteínas fundamentais do complexo. Os membros das famílias proteicas Ras, Rab e Rho são requiridos para realizar a fagocitose, e, portanto, a fagocitose pode ter aparecido mais tarde do que o sistema de secreção. Sarl, uma pequena GTPase, parece ser o membro ancestral da família pequena GTPase (Mironov et al, 2007).

O acessório de Sarl para formação da membrana induz a tubulação da membrana a uma curvatura. Esta pequena GTPase ancestral poderia ter sido responsável pela geração de invaginações tubulares de domínios específicos da membrana, com uma atividade semelhante do que a da Sarl moderna. A formação de invaginações da membrana plasmática poderia ter acontecido por um processo relacionado com a atividade estabelecida recentemente a de Sarl. Uma atividade semelhante poderia feito Sarl ser responsável pela produção da curvatura interna primário. Estes invaginações poderiam classificar a maquinaria de translocação Sec neste domínio, e o sítio de ligação cromossômico poderia ser segregado nessas saliências internas da membrana plasmática. Sarl também pode induzir invaginações com base na sua interação com os microtúbulos (Mironov et al, 2007).

Peroxissomas

É uma organela esférica, envolvida por uma membrana vesicular, presente no citoplasma, sobretudo em células animais. São as organelas responsáveis pelo armazenamento das enzimas diretamente relacionadas com o metabolismo do peróxido de hidrogênio.

Esta organela tem a capacidade de degradar compostos tóxicos para a célula, transformando-os em compostos menos tóxicos. Os produtos são marcados pela proteína Pex5 e transportados ao peroxissomo, onde sofrem ação das catalases e oxidases, enzimas que catalisam a sua transformação em peróxido de hidrogênio.

Sem título

O teor de proteína de peroxissomas varia entre espécies, mas a presença de proteínas comuns a muitas espécies tem sido utilizada para sugerir uma origem endossimbiótica; ou seja, peroxissomas evoluído a partir de bactérias que invadiram células maiores como parasitas, e muito gradualmente evoluíram de uma relação simbiótica (Lazarow & Fujiki 1985). No entanto, ultimamente esta visão tem sido contestada por descobertas recentes (Fagarasanu et al, 2007), especificamente pela ausência de DNA próprio. Por exemplo, peroxissomos mutantes tem capacidade de restaurar suas vesículas com a introdução do gene da versão natural. Duas análises evolutivas independentes do proteoma peroxissomal encontraram homologias entre a maquinaria de importação dos peroxissomas e da via ERAD do retículo endoplasmático, juntamente com um número de enzimas metabólicas que foram recrutadas a partir da mitocôndria (Gabaldón et al, 2006). Recentemente, tem sido sugerido que o peroxissoma pode ter tido uma origem actinobacterial (Duhita et al, 2009).

As conseqüências fatais das mutações da inativação de proteínas peroxissomais essenciais para a biogênese acarreta em muitas doenças humanas conhecidas como Desordens da biogênese peroxissomal, tais como: síndrome de Zellweger, neonatal adreno-leuco distrofia, doença infantil de Refsum e condrodisplasia puntiforme de forma rizomélica. Elas são caracterizadas por uma forte redução em número e tamanho, ou mesmo ausência completa de peroxissomos. São síndromes não compatíveis com a vida ou com o desenvolvimento normal da vida (Wanders, 2004).

A partir de todos os organismos estudados até o presente, 35 peroxinas diferentes (proteínas envolvidas na biogênese de peroxissoma) foram identificadas. Apenas 18 estão presentes em humanos, e a maioria são proteínas da membrana peroxissomais ou interagem através de sítios de encaixe com a membrana peroxissomal.

Uma rede complexa de interação de peroxinas controla biogênese e divisão dos peroxissomos (Pex11, Pex23, Pex25, Pex27, Pex28, Pex29, Pex30, Pex31, e Pex32) e permite o reconhecimento de proteínas-alvo do peroxissoma através de receptores específicos (Pex5, Pex5r, PEX7, Pex18, Pex20 e Pex21), para a montagem da proteína de membrana (PEX3, Pex15, Pex16, Pex19, e Pex24), além do encaixe destes receptores (Pex13, Pex14, e Pex17), para a reciclagem do receptor e de importação de proteínas (PEX1, Pex4, Pex6, Pex8, Pex9, Pex22, e Pex26), e para a translocação de proteínas da matriz do peroxissoma (Pex2, Pex10, e Pex12) (Lazarow 2003).

A biogênese da organela, funções metabólicas, seus principais componentes e sua história evolutiva ainda esta incompleta quando comparada com as mitocôndrias e cloroplastos.  Peroxissomas carecem de DNA e estão rodeados por uma membrana única, mas os genes que as codificam homologia com domínios restritos às peroxinas de bactérias/Archaea.

Quatro peroxinas que podem ser consideradas marcadores peroxissomais porque estão presentes em todos os grupos biológicos.

Os marcadores peroxisomais PEX3 e Pex19, juntamente com Pex16, estão ligados a formação da membrana. Os marcadores Pex10 e Pex12 são proteínas de membrana integrais e se caracterizam pela presença de um domínio de Zn-RING. Este domínio está envolvido na mediação de interações proteína-proteína para fazer o direcionamento dos peroxissomas (Schluter et al, 2006).

A região de homologia bacteriana em Pex5 é restrito para o tetratricopeptideo (TPR) ocorrendo em 18% da sequência proteica. Esse domínio é amplamente difundido em muitas proteínas funcionalmente e geneticamente relacionadas as bactérias, e claro, genomas de Archaea e Viridae.

Distribuição das proteínas peroxissomais em Eukarya selecionadas que não possuem homologias significativas dentro Bactérias / taxa Archea. Marcadores peroxisomais: PEX3, Pex19, Pex10, e Pex12. PEX26 são restritos a um vertebrado e Pxmp4 para fungos e metazoários (excluindo Insecta). Pex13 esta excluído da linha com atividade fotossintética. Os a-mitocondriados Encephalitozoon cuniculi (EC) e Giardia lamblia (GL) não têm proteínas peroximais. O Apicomplexa Plasmodium falciparum (PF) e Cryptosporidium parvum (CP) contêm mitocôndrias, mas não peroxissomas. Legenda: Homo sapiens (HS); Ratus norvegicus (RN); Mus musculus (MM); Tetraodon nigroviridis (TN); Drosophila melanogaster (DM); Anopheles gambiae (AG); Caenorhabditis elegans (CE); Saccharomyces cerevisiae (SC); Schizosaccharomyces pombe (SP); Arabidopsis thaliana (AT); Oryza sativa (OS); Dictyostelium discoideum (DS); Cyanidioschyzon merale (CM) e Thalassiosira pseudonana (TP).

Distribuição das proteínas peroxissomais em Eukarya selecionadas que não possuem homologias significativas dentro Bactérias / taxa Archea. Marcadores peroxisomais: PEX3, Pex19, Pex10, e Pex12. PEX26 são restritos a um vertebrado e Pxmp4 para fungos e metazoários (excluindo Insecta). Pex13 esta excluído da linha com atividade fotossintética. Os a-mitocondriados Encephalitozoon cuniculi (EC) e Giardia lamblia (GL) não têm proteínas peroximais. O Apicomplexa Plasmodium falciparum (PF) e Cryptosporidium parvum (CP) contêm mitocôndrias, mas não peroxissomas. Legenda: Homo sapiens (HS); Ratus norvegicus (RN); Mus musculus (MM); Tetraodon nigroviridis (TN); Drosophila melanogaster (DM); Anopheles gambiae (AG); Caenorhabditis elegans (CE); Saccharomyces cerevisiae (SC); Schizosaccharomyces pombe (SP); Arabidopsis thaliana (AT); Oryza sativa (OS); Dictyostelium discoideum (DS); Cyanidioschyzon merale (CM) e Thalassiosira pseudonana (TP).

Assim, membranas de organelas intracelulares podem ter ser originado a partir de dois mecanismos principais: por invaginação e cisão, levando a formação do invólucro nuclear e originando inclusive o retículo endoplasmático liso e rugoso, ou por captação simbiótica de outra célula (Schluter et al, 2006).

Como relíquia de sua história simbiogenética, mitocôndrias e cloroplastos são envoltos em duas, três ou quatro membranas, a partir do qual somente o envelope externo é de origem do hospedeiro. Embora em peroxissomas falte DNA, eles estão rodeados por uma membrana única, e uma origem endossimbiótica da organela tem sido sugerido sobre essas bases teóricas. Segundo essa proposta, os peroxissomos seriam derivados de um procarionte anaeróbico produtor de hidrogênio que foi “escravizado” antes das mitocôndrias e cloroplastos e, por conseguinte, teria perdido DNA e membranas há muito tempo (Cavalier-Smith, 1997), se proliferando por crescimento e divisão das organelas preexistentes (Lazarow e Fujiki 1985).

Outros autores sugeriram uma origem comum com o complexo de Golgi, lisossomos e peroxissomos, provenientes diretamente de uma invaginação da membrana celular ou como meras conseqüências da origem e evolução do retículo endoplasmático. Uma prova concreta para qualquer um dessas hipóteses ainda está faltando embora as evidências sejam fortes, e o assunto nunca foi abordado com ferramentas genômicas comparativas. Agora esta sendo, e em breve teremos novidades sobre a origem destas organelas (Schluter et al, 2006).

As enzimas que residem na matriz de peroxissomas, tais como as várias oxidases, não apresentam nenhuma evidência de relação com a origem procariótica na membrana do peroxissoma, embora já se tenham encontrado homologias generalizadas restritas em proteínas que tem funções mais independentes.

Em contraste, a maquinaria de importação de proteínas em membranas de mitocôndrias e cloroplastos contém um grande conjunto de translocases de origem bacteriana ou de cianobactérias (Dyall, e Johnson, 2004), tais como Omp85. O papel das proteínas semelhantes a Omp85 (tais como o plastidial Toc75 ou mitocondrial Sam50) é crítica para a formação do envelope externo da biogênese (Genevrois et al, 2003) e para a conversão de bactérias endossimbióticas em organelas (Gentle et al, 2004).

Em peroxissomas, a inserção de proteína na membrana depende de peroxinas, tais como Pex16 ou dos marcadores Pex19 e Pex3 que são verdadeiramente proteínas eucarióticas e ocorrem na ausência de Omp85 ou homólogos mitocondriais/plastidiais.

No que diz respeito a biogênese e proliferação, peroxissomos são organelas bastante particulares. Membranas peroxissomais normalmente surgem por divisão de membranas pré-existentes do mesmo tipo, mas, ao contrário de mitocôndrias e cloroplastos, o envelope nuclear e as membranas do retículo endoplasmático rugoso, eles também podem ser regenerados em questão de horas após a transfecção do gene afetado. Isso é uma forte evidência contra uma origem simbiogenética (Matsuzono etal.1999)

Algumas pesquisas apresentaram evidências de membranas de retículo endoplasmático como doadoras dos componentes necessários de peroxissomos (Titorenko, Ogrydziak, e Rachubinski 1997), enquanto outros sustentavam a hipótese de remanescentes peroxissomais evasivos ou membranas proto-peroxissomal (Hazra et al., 2002)

Outros dois marcadores, os componentes da maquinaria de importação Pex10 e Pex12, também exibem uma relação com o retículo endoplasmático, embora de natureza diferente. Estas proteínas são ubiquitinas-ligases E3 e pertencem a uma subclasse que abriga um domínio do Zn-Ring, capazes de se ligarem a enzimas-E2 que são enzimas de conjugação. Este domínio Zn-RING é amplamente representado em eucariotos, ausente em pracariotos embora de modo impressionante esta presente em alguns vírus.

Curiosamente, duas proteínas residentes do retículo endoplasmático estão ligadas à membrana de ubiquitinas-ligases E3 e ao domínio Zn-RING que participam da degradação associada ao processo ERAD (Endoplasmic-reticulum-associated protein degradation) (Jarosch et al, 2002).

Existem analogias marcantes entre os componentes do processo ERAD e os componentes do sistema de importação peroxissomal. A Pex2, Pex12, e Pex10 são incorporadas na membrana, como as proteínas Hrd1 ou Ssm4 do retículo endoplasmático. A Pex6 e Pex1 são enzimas AAA-ATPases (Birschmann et al., 2003) e pertencentes a um cluster monofilético (35% de identidade ao nível da proteína com Cdc48p) sendo que recentemente, uma função independente da enzima proteassoma de Cdc48 foi identificada, ela media a remontagem do aparato de Golgi após a mitose, gerando uma forma dependente de ubiquitina (Wang et al, 2004).

De uma forma semelhante, a modificação da ubiquitina pode servir no processo de degradação do proteassoma. Isso evidencia que o peroxissoma e retículo endoplasmático funcionam de modo semelhante, reciclando os receptores peroxissomais.

Retículo endoplasmático

O retículo endoplasmático é formado por sistemas de vesículas achatadas com ribossomos aderidos à membrana, o que lhe confere aspecto granular.

Participa da síntese de proteínas, que serão enviadas para o exterior das células. Esse tipo de retículo é expressivamente desenvolvido em células com função secretora. Nas células do pâncreas eles são mais desenvolvidos, pois ficam responsáveis pela secreção de enzimas digestivas. Também ocorre no caso das células caliciformes da parede do intestino, que secretam muco, e nas células secretoras tipo II dos alvéolos pulmonares, que produzem lipoproteina surfactante.

O retículo endoplasmático liso é formado por sistemas de túbulos cilíndricos e não tem ribossomos aderidos à membrana. Participa principalmente da síntese de esteróides, fosfolipídeos e outros lipídeos.

A hipótese mais concreta é que o retículo endoplasmático “brotou” a partir do envelope nuclear. Continuidades entre o envelope nuclear e o retículo endoplasmático nuclear têm sido relatada. Barer et al, (1959) encontrou evidências de que o retículo endoplasmático tinha esse envelope formando as vesículas, especialmente após a divisão celular.

Em 1962 descobriu-se que tanto o envelope nuclear quanto as membranas do retículo endoplasmático catalisam a hidrólise do UDP, GDP e IDP. Em células de fígado de rato ambas as membranas apresentam atividade da enzima fosfatase glicose-6. Em células pancreáticas e outros, ribossomas estão associadas à membrana exterior do invólucro nuclear (Biology Discussion).

O reticulo endoplasmático rugoso consiste em um certo número de pilhas mais ou menos regulares semelhante a folhas ligadas uniformemente espaçadas.  Descobriu-se que estas ligações são formadas por rampas em espiral rodando para cima através da pilha de folhas.

Diferentes partes do retículo endoplasmático têm formas diferentes: uma rede de tubos, uma esfera que circunda o núcleo ou um conjunto de folhas paralelas, como os níveis de uma garagem. O RE liso consiste em uma rede tubular de membranas reunidos em três vias de cruzamentos. Estas junções são também o local da síntese de lipídios (ou seja, das membrana). À medida que novos lipídios são produzidos dentro do retículo endoplasmático liso, eles se acumulam nestes cruzamentos, eventualmente para a clivagem dos tubos (Veja mais aqui).

Vacúolo

Os vacúolos das células vegetais são regiões expandidas do retículo endoplasmático. Em células vegetais jovens é possível notar algumas dessas regiões, formando pequenos vacúolos isolados um do outro. À medida que a célula atinge a fase adulta eles se fundem, formando-se um único, grande e central, com ramificações que lembram sua origem reticular. A expansão do vacúolo leva o restante do citoplasma a ficar comprimido e restrito à porção periférica da célula. A principal função do vacúolo é regular as trocas de água que ocorrem na osmose, mas também contém moléculas inorgânicas e orgânicas, incluindo soluções enzimáticas, embora em certos casos, eles podem conter sólidos

Em protozoários de água doce há vacúolos contráteis. O ingresso constante de água, do meio para o interior da célula muitas vezes coloca em risco a integridade celular. A remoção contínua dessa água mantém constante a concentração dos líquidos celulares e evita riscos de rompimento da célula por turgidez. É um trabalho que consome energia (Só Biologia).

Sem título

Em termos práticos e evolutivos, o vacúolo é um organela presente em todas as células de plantas, fungos, alguns protistas, algumas vezes podem ocorrer em célula animal (muito raramente) e em células bacterianas (Schulz-Vogt, 2006).

A função dos vacúolos varia grandemente de acordo com o tipo celular na qual eles estão inseridos, tendo muito destaque nas células de plantas e fungos. Em geral, as funções do vacúolo incluem; o isolamento e importação de produtos que podem ser prejudiciais ou uma ameaça para a integridade célular, armazenar água em células vegetais, fazer a manutenção da pressão hidrostática interna ou turgescência no interior da célula, manutenção do pH interno, permite que as plantas suportem suas estruturas, tais como as folhas e as flores devido à pressão do vacúolo central.

Em sementes, proteínas armazenadas necessárias para a germinação são mantidos em “corpos” proteicos armazenados em vacúolos modificados (Matile, 1993)

Há um amplo consenso de que os primeiros plastídeos evoluiram apenas uma vez a partir de uma cianobactéria que foi tomada por um eucarioto flagelado. Algas Glaucophytes, algas vermelhas (Rhodoplantae) e plantas terrestres verdes (Viridiplantae) dominam muitos ecossistemas e são os descendentes desse evento, a formaçao de plastídeos dentre outras estruturas inerentes a celula vegetal (Keeling, 2004).

Muitos dos componentes moleculares necessários para a manutenção e a biogênese do sistema endomembranar do vacúolo são muito bem conservados entre diferentes eucariontes (Becker e Melkonian de 1996). Por conseguinte, o último antepassado comum de Viridiplantae herdou uma endomembrana com um típico sistema eucariota. Essa tendência evolutiva de formação de um grande vacúolo central permitiu que o volume da célula aumentasse sem a necessidade de investimentos metabólicos e energéticos a novas organelas no citoplasma. No entanto, este não é um desenvolvimento específico para as plantas ja que também é encontrado em outros organismos. A formação de um grande vacúolo central é observada em vários grupos filogenéticos dentro de Viridiplantae (por exemplo, algas clorófitas, ulvophytes, e carófitas), que evoluíram independentemente a partir de um organismo unicelular flagelado e, por conseguinte, o vacúolo central provavelmente evoluiu várias vezes de forma independente, mesmo dentro de Viridiplantae.

Em muitas plantas e algas verdes o vacúolo adaptado tem funções especializadas (por exemplo, o armazenamento de compostos especiais, tais como antocianinas na
epiderme da folha de muitas angiospermas). Em outros casos, os vacúolos têm as mesmas
funções em plantas e algas verdes; no entanto, utilizam diferentes mecanismos
para executa-las. Um exemplo é o armazenamento de fósforo no vacúolo. Em algas, o fósforo é geralmente armazenado como polifosfatos, enquanto que em angiospermas, o fósforo é armazenado como ácido fítico, mas em ambos os casos, ocorre no vacúolo (Mitsuhashi et al. 2005).

As principais diferenças entre o sistema vacuolar de plantas e os lisossomos de fungos e de animais é o presença de diferentes tipos de vacúolos dentro de uma única célula de planta. É importante notar que as células de plantas e de sementes não são as únicas contendo vacúolos separados com funções distintas. Muitos protistas que armazenam água doce sem paredes celulares contêm um vacúolo contrátil envolvido na osmorregulação e no armazenamento de de ácidos.

A vida na Terra evoluiu um ambiente marinho e organismos de várias linhas evolutivas
invadiram o habitat terrestre e foram confrontados com o problema da desihidratação. Diante de uma célula hipotônica o vacúolo contrátil evoluiu várias vezes, muito provavelmente de forma independente, utilizando o mesmos mecanismos básicos, mas com soluções estruturalmente únicas para solucionar tal problema. Alguns protistas de água doce osmo-tolerantes perderam seus vacúolos contráteis quando transferidos para um meio hipertônica médio (Allen e Naitoh de 2002).

Protistas parecem ser capazes de navegar por  um estilo de vida contendo vacúolos contráteis e menos contráteis. A evolução da multicelularidade ocorreu várias vezes na terra (por exemplo, animais, fungos, streptophytes (algas e plantas terrestres charophyte), algas vermelhas e algas castanhas. Neste contexto, é notável que nesses grupos, apenas streptophytes fez a transição para multicelularidade em um ambiente de  água doce (lembrando que a questão de se os fungos evoluíram de marinho ou habitat de água doce ainda não está resolvida) (James et al,  2006).

De acordo com novas pesquisas, os vacúolos separados encontrados em plantas de sementes podem ser derivados de diferentes tipos de vacúolos presentes na última célula sem parede celular que foi ancestral das algas streptophyte (Becker, 2007).

Lisossomos

São organelas celulares que têm como função a degradação de partículas advindas do meio extra-celular. A degradação é catalisada por cerca de 50 enzimas hidrolíticas, entre as quais se encontram proteases, nucleases, glicosidases, lipases, fosfolipases, fosfatases, e sulfatases.

Como notamos, muitos componentes moleculares e vesículas de organelas de células animais são reciclados, transferindo-os para novas funções ou sendo incorporado em seções da membrana. Na endocitose (ou na macropinocitose), uma porção da membrana plasmática da célula se projeta para formar uma vesícula que irá fundir-se com uma organela dentro da célula. Sem a reestruturação, a membrana plasmática poderia diminuir continuamente em tamanho.

Acredita-se que os lisossomas participam neste sistema de troca dinâmica de membrana e são formadas por um processo de maturação gradual de endossomas (Alberts et al, 2002 & Falcone et al, 2006).

Sem título

A produção de proteínas lisossômicas sugere que seus genes são transcritos no núcleo. Os transcritos de RNAm do núcleo vão em direção ao citoplasma, onde serão traduzidas pelos ribossomas. As cadeias de peptídeos nascentes são translocadas para o retículo endoplasmático rugoso, onde eles são modificados. Ao sair do retículo endoplasmático e entrar no aparelho de Golgi através de transporte vesicular uma marcação específica lisossomal, manose-6-fosfato, é adicionada aos peptídeos. A presença dessas marcas permite a ligação de receptores de manose-6-fosfato no aparelho de Golgi, um fenômeno que é crucial para a as vesículas serem destinadas para o sistema lisossomal (Lodish et al, 2000)

Depois de deixar o aparelho de Golgi, a vesícula cheia de enzima lisossomal funde com um endossoma, uma organela relativamente ácida com um pH aproximado de 5,5. Este meio ácido faz com haja a dissociação das enzimas lisossomais dos receptores de manose-6-fosfato. As enzimas são embaladas em vesículas para subsequente transporte para os lisossomas estabelecidos. O endossoma pode, eventualmente, se transformar em um lisossoma maduro, como evidenciado pelo transporte de componentes da membrana endossomal dos lisossomos de volta para os endossomas (Alberts et al, 2002).

Mitocôndrias

A mitocôndria é uma organela muito importante, pois é responsável pela respiração celular. É abastecida pela célula que a hospeda por substâncias orgânicas como a glicose, a qual processa e converte em energia sob a forma de ATP, que devolve para a célula hospedeira. Essa molécula pode ser usada em reações bioquímicas que necessitem de gasto de energia. A mitocôndria está presente na maioria dos eucariontes, exceto num grupo de protistas chamado Archezoa, apesar da análise genômica indicar que eles perderam as mitocôndrias ao longo da evolução.

Existiam duas hipóteses sobre a origem da mitocôndria: endossimbiose e origem autógena. A hipótese que sugere origem endossimbiótica diz que mitocôndrias eram originalmente células procariotas (α-proteobacteria, filogeneticamente próximas as Rickettsia), capazes de implementar mecanismos oxidativos que não eram possíveis para as células eucarióticas; eles se tornaram endossimbiontes, vivendo no interior da célula eucariota (Melyanov, 2003).

Sem título

Na hipótese autógena, as mitocôndrias nasceram pela separação de uma porção de DNA do núcleo da célula eucariótica no momento da divergência com os procariotas; esta porção de DNA teria sido fechada por membranas, e não pode ser atravessada por proteínas. Sendo assim, mitocôndrias têm muitas características em comum com as bactérias.

Esta última teoria foi abandonada segundo as novas evidências moleculares e devido a transferência endossimbiótica de genes (TEG), um processo de transferência horizontal de genes (THG) que ocorre entre endossimbiontes e a célula eucariota (William et al, 2007)

A mitocôndria contém seu próprio DNA, que é organizado como várias cópias de um único cromossomo circular. Este cromossoma mitocondrial contém genes para proteínas redox, tais como os da cadeia respiratória.

A estrutura circular também é encontrada em procariotas. A proto-mitocôndria foi intimamente relacionado com a Rickettsia (Melyanov, 2003). No entanto, a relação exata do antepassado das mitocôndrias para a α-proteobactéria permanece controversa (Gray et al, 1999) (Saiba mais em A ORIGEM DAS MITOCÔNDRIAS – ENDOSSIMBIOSE E UMA ABORDAGEM COMPARATIVAA ORIGEM DAS MITOCÔNDRIAS – A COMPLEXIDADE REDUTÍVEL DO MAQUINÁRIO MOLECULAR)

Um estudo recente (Thrash et al, 2011) feito por pesquisadores da Universidade do Havaí em Manoa e a Universidade do Estado de Oregon indica que o clado SAR11 das bactérias compartilha um ancestral comum relativamente recente com as mitocôndrias existentes na maioria das células eucarióticas.

Cloroplasto

Os cloroplastos são organelas de células de plantas. Eles se originaram a partir de cianobactérias, através de endossimbiose, quando uma célula eucariótica engolfou uma cianobactéria fotossintetizante que permaneceu em seu interior e tornou-se um residente permanente da célula. A origem dos cloroplastos foi sugerida pela primeira vez por Andreas Schimper ao observar que os cloroplastos se assemelham cianobactérias em 1883. Depois pelo biólogo russo Konstantin Mereschkowski em 1905.

As cianobactérias são consideradas como antepassados ​​dos cloroplastos. Elas formam um filo diverso de bactérias gram-negativas capazes de realizar fotossíntese e tem duas membranas celulares. Contêm uma parede celular composta por peptidoglicanos, a qual é mais espessa do que em outras bactérias gram-negativas, e que está localizada entre as duas membranas celulares (Kumar et al, 2010). Os cloroplastos têm dentro estruturas chamadas tilacóides. Elas são pigmentos fotossintéticos com clorofilas e inclui também as ficobilinas, fixados no exterior das membranas tilacóides (Bryant et al, 1979).

Sem título

Por volta de um bilhão de anos atrás (McFadden et al, 2004) uma cianobactéria de vida livre foi fagocitada por uma célula proto-eucariótica, e se tornou um sobrevivente interno conseguindo escapar do vacúolo fagocitário (Kim et al, 2009). Ela é constituída de duas membranas formadas por uma bicamada lipídica que rodeia todos os cloroplastos. Isso corresponde às membranas externas e internas e uma parede celular correspondente a da cianobactéria ancestral e não a membrana faagosomal, que provavelmente foi perdida (Patrick, 2004) O novo residente celular tornou-se rapidamente uma vantagem, fornecendo alimento para o hospedeiro eucariota, o que lhe permitiu viver dentro dele. Com o tempo, a cianobactéria foi assimilada, e muitos de seus genes foram transferidos para o núcleo do hospedeiro. Algumas das suas proteínas foram sintetizadas no citoplasma da célula hospedeira, o que é importante para a sobrevivência cloroplasto. A célula viva dentro da outra célula é chamada de endossimbionte, e este é encontrado dentro da célula hospedeira (Nakayama, et al, 2012).

Muitos outros organismos contém cloroplastos obtidos a partir das linhagens através desse engolfamento e endossimbiose. Estes cloroplastos são conhecidos como plastídios secundários (Wise, 2006)

Enquanto cloroplastos primários tem uma membrana dupla de seu ancestral de cianobactérias, cloroplastos secundários têm membranas adicionais, além das originais, como um resultado de um evento endossimbiótico secundário; quando um eucariota não-fotossintético engolfou uma alga contendo cloroplastos, mas não digerindo-o. A alga engolfada foi quebrada, deixando apenas o seu cloroplasto junto com sua membrana celular, formando um cloroplasto com 3 ou 4 membranas (Chaal et al, 2005), ou ainda, as duas membranas de cianobactérias com a membrana celular do vacúolo fagosomal da membrana celular do hospedeiro (Patrick, 2004).

Cílios e Flagelos

Cílios são apêndices das células eucarióticas, eles ficam em movimento constante, em uma única direção. Flagelos são organelas de mobilidade celular. Eles surgem a partir de uma extrusão do citoplasma através da membrana celular. Eles são apêndices longos, filamentados, de natureza proteica. São mais comumente encontrados em células de bactérias, mas também ocorrem em algumas células animais. Alguns flagelos atuam como uma hélice rotativa em contraste aos cílios que agem mais como um remo.

Descobertas na década de 1990 revelaram inúmeras diferenças específicas entre os flagelos de Archaea e flagelos bacterianos. Isso inclui flagelos bacterianos que funcionam com um fluxo de íons de H+ (ou ocasionalmente íons de Na+) e flagelos de Archaea que são quase totalmente alimentados por ATP.

Enquanto as células bacterianas têm muitos filamentos flagelares, cada um dos quais gira de forma independente, o flagelo Archaea é composto por um feixe de muitos filamentos que rodam como um único conjunto. Os flagelos bacterianos crescem pela adição de subunidades de flagelina na extremidade, os flagelos de Archaea são alongados pela adição de subunidades na base. Flagelos bacterianos são mais espessos do que em Archaea e o filamento bacteriano tem um grande “tubo” oco por dentro onde as subunidades de flagelina podem escoar-se e serem adicionadas na ponta (Ghosh & Albers, 2011)

Muitos componentes de flagelos bacterianos têm partes semelhantes aos componentes dos sistemas de secreção de tipo III, embora os componentes dos flagelos bacterianos e partes de de Archaea não tenham nenhuma semelhança em suas sequências. Em vez disso, alguns componentes das partes de Archaea têm semelhanças morfológicas com componentes de tipo IV, que são montados através da ação de sistemas de secreção de tipo II (Ghosh & Albers, 2011). Estas diferenças podem significar que o flagelo bacteriano e de Archaea poderiam ser um caso clássico de analogia biológica ou evolução convergente, em vez de homologia.

Sem títuloNo entanto, com as décadas de estudo e a bem divulgada evolução dos flagelos bacterianos, apenas (Berg, 2003) Archaea começou a chamar a atenção científica e muitos assumiram erroneamente que existe apenas um tipo básico de flagelo em procariotas, e que em Archaea são homólogas a ele. Sabemos hoje (Cavalier-Smith, 1987) que existem diferenças entre flagelinas bacterianas e flagelinas archaeanas. Portanto, flagelos e cílios eucariotos são uma característica ancestral (Yubuki et al, 2013) comuns em quase todos os grupos de eucariotas, como uma condição constante ou como uma fase do ciclo de vida flagelados (por exemplo: gametas, zoósporos). Podem ser produzidos continuamente ou não (Raven, 2000).

Na primeira situação, ele é encontrado tanto em células especializadas de organismos multicelulares (por exemplo, os coanócitos de esponjas, ou no epitélio ciliar dos metazoários), como em ciliados e muitos eucariotos.

Nas fases do ciclo de vida dos flagelados são encontrados em muitos grupos: algas verdes (zoósporos e gametas masculinos), briófitas (gametas masculinos), pteridófitas (gametas masculinos), algumas gimnospermas (cicas e ginkgo, como gametas masculinos), diatomáceas cêntricas (masculinos gametas), algas marrons (zoósporos e gametas), oomycetos (zoósporos assexuados e gametas), alguns apicomplexos (gametas), radiolários (gametas) (Lahr et al, 2011), foraminiferos (gametas), Plasmodiophoromicetos (zoósporos e gametas), mixogastrideos (zoósporos), metazoários (gametas masculinos), fungos (zoósporos e gametas).

Flagelos ou cílios estão completamente ausentes em alguns grupos devido a uma perda e não como uma condição primitiva. A perda dos cílios ocorreu em algas vermelhas, algumas algas verdes (Zygnematophyceae), algumas gimnospermas, angiospermas, diatomáceas, alguns apicomplexos, alguns amoebozoarios, no espermatozóide de alguns metazoarios (Austin, 1995) e em alguns fungos.

Estes modelos também argumentam que os cílios desenvolvidos a partir de componentes pré-existentes do citoesqueleto eucariótica (tubulina e dineína – também utilizadas para outras funções) são uma extensão do aparelho do fuso mitótico.

A ligação pode ainda ser vista, em primeiro lugar nos diversos eucariotas unicelulares já que no início tinham um corpo basal microtúbulos, onde microtúbulos em uma extremidade formam um cone fusiforme em torno do núcleo, e os microtúbulos do outro ponto final afastado do núcleo celular formar o cílio. Outra ligação é que o centríolo, envolvido na formação do fuso mitótico, em muitos eucariotas é homólogo ao cílio.

No que se refere à origem dos componentes proteicos individuais, artigos sobre a evolução da dineína (Bardy et al, 2003) mostram que a família dessas proteínas tem um antepassado aparente com uma dineína citoplasmática mais simples que tem evoluído a partir da família AAA de proteínas que ocorre amplamente em todos os Archaea, bactérias e eucariotas. São homólogas da tubulina FtsZ. Estes modelos argumentam que o cílio evoluiu de uma espiroqueta simbiótica que havia se anexado a uma célula eucarióta primitiva ou em uma Archaea.

Centríolos

O último ancestral comum de todos os eucariotos foi uma célula ciliada com centríolos. Algumas linhagens eucariotas, tais como plantas terrestres, não têm centríolos exceto em seus gametas masculinos que são moveis. Centríolos estão completamente ausentes em todas as células de coníferas e plantas com flores que não têm cílios nem flagelos ate nos gametas (Marshall, 2009). Não está claro se o último ancestral comum tinha um (Bornens et al, 2007) ou dois cílios, (Rogozin et al, 2009) mas genes importantes necessários para o crescimento do centríolo, como centrinas, são encontrados somente em eucariotos e não em bactérias ou Archaea.

Sem título

Acredita-se que o precursor evolutivo original para o centríolo tenha sido uma única subunidade tripla dos centríolos atuais, e consistia de microtubulos de formação estrutural dupla capaz de estender um proto-cílio rígido rodeado por membrana para fora, em direção ao meio extracelular. Essa extensão de microtúbulos a partir da extremidade da estrutura dupla de proteinas não exigiria novidade evolutiva adicional, uma vez que é conhecido que estrutura tripla de proteinas do centríolo podem servir como modelo de montagem da tubulina. A estrutura resultante, embora simples, teria sido capaz de fornecer funções sensoriais e motoras básicas a célula. Os requisitos moleculares para a formação de uma estrutura deste tipo são mínimos: uma ou mais proteínas envolvidas na formação da estrutura de dupla de microtúbulos mais uma proteína capaz de ligar a base da estrutura. Ainda não se sabe como essas estruturas duplas de microtúbulos formaram esses tripletos, mas a família de proteínas tektin parece estar envolvida no processo. A evolução de um ou mais tektins, mais uma ou mais proteínas que podem se ligar a microtúbulos e anexar dupletos para o córtex, tal como ODF2 / cenexin pode ter sido suficiente para produzir um precursor do centriolo com uma função básica.
Uma vez que o proto-centriolo tenha sido estabelecido, eventualmente foi modificado por adição de outros produtos de gene para produzir a característica das nove dobras simétrica de tripletos encontrados hoje. Genes necessários para essa transição seriam reconhecível como aqueles que quando mutados levam a aberrações em simetria sem afetar a montagem das próprias subunidades tripletas. Este fenótipo foi observado em proteínas mutantes no centríolo produzidos por genes SAS-6 e BLD10, sugerindo que eles podem ter evoluído depois do proto-centriolo, trazendo por fim a estrutura simétrica cilíndrica moderna. A aquisição de um arranjo simétrico cilíndrico pode fornecer uma estrutura com uma maior resistência mecânica para suportar uma motilidade mais eficiente e permitindo que um cílio se projete em um ângulo reto para a superfície celular através da apresentação de um conjunto de apêndices simetriccos de rotação de fixação. Embora variações na estrutura sejam vistas em algumas linhagens, o cilindro de nove triplas é, de longe, a disposição mais comum. Este plano relativamente invariante da arquitetura do centriolo em eucariotas, combinado com o fato de que a arquitetura  tripla das nove dobras é encontrada mesmo nas linhagens eucarióticas mais rapidamente ramificadas, como Giardia, e sugere que a estrutura evoluiu apenas uma vez e, em seguida, foi herdada ao longo da eucariogênese. Modificações na estrutura centriolar, incluindo sua redução em discos de únicos, como vistos em nemátodos teria ocorrido por eventos de perda secundárias.

A falta de um genoma centriolar e a capacidade de centriolos em formar-se de novo sugere que uma origem endossimbiótica não é necessária. A aparente complexidade dos centriolos é falsa e ele ocorre somente pela necessidade de apenas alguns genes para formar um precursor centríolar funcional.

A complexidade e aparente auto-reprodução de centriolos levanta a questão de como essa estrutura poderia ter evoluído, tornando-os um tópico favorito para a especulação teológica pelos criacionistas “design inteligente”. Na verdade, centríolos são capazes de auto-montagem robusta e pode tolerar perturbações graves mantendo a funcionalidade básica. Longe de ser irredutivelmente complexa como ja se foi alegado (bem como em todas as organelas citadas aqui) (Marshall, 2009).

Outras Organelas

Segue abaixo conjuntos de outras organelas e mecanismos celulares menos conhecidos com suas respectivas funções.

Carboxissoma

Carboxissomos são micro-compartimentos bacterianos que contêm enzimas envolvidas na fixação de carbono. São feitos de estruturas proteicas poliédricas. Estes compartimentos concentram o dióxido de carbono para superar a ineficiência da enzima RuBisCO, que é predominante na fixação de carbono e na limitação da velocidade no ciclo de Calvin. Estas organelas são encontradas em todas as cianobactérias e muitas bactérias quimiotróficos que fixam o dióxido de carbono (Yeates et al, 2008).

Acrossoma

O acrossoma é uma organela que se desenvolve na “cabeça” do espermatozóide de muitos animais. É uma estrutura semelhante e derivada do aparelho de Golgi. Sua formação é finalizada durante a maturação dos testículos. Em mamíferos Eutheria o acrossoma contém enzimas digestivas (hialuronidase e acrosina). Estas enzimas quebrar a membrana externa do óvulo, chamado a zona pelúcida, permitindo que o núcleo haplóide na célula de esperma para se juntar com o núcleo haplóide no óvulo (Miyazaki et al, 1990).

Autofagossoma

A autofagia é um mecanismo básico catabólico que envolve a degradação de células de componentes celulares desnecessários ou disfuncionais através das ações dos lisossomos.  A repartição de componentes celulares promove a sobrevivência celular durante a fome, mantendo os níveis de energia celular. A autofagia permite a degradação e reciclagem de componentes celulares. Durante este processo, componentes citoplasmáticos são isolados do resto da célula dentro de uma vesícula com dupla-membrana conhecido, o autofagossoma. Então ele se funde com um lisossomo e sua carga é degradada e reciclada (Lin et al, 2012 & Patel et al, 2012)

Aparelho ocular

O aparelho ocular (ou estigma) é uma organela fotorreceptora encontrada no flagelado ou em células móveis de algas verdes e outros organismos fotossintéticos unicelulares, como Euglenoidea. Ele permite que as células detectem a direção da luz e sua intensidade, permitindo o organismo responder a isto por natação tanto para a luz, quanto para sua ausência (Kreimer, 2009). Os sinais retransmitidos dos fotorreceptores resultam em alteração do padrão de batimento dos flagelos, gerando uma resposta fototáxica (Hegemann, 1997)

Glicossomos

O glicossomo é uma organela cercada por uma membrana que contém as enzimas glicolíticas. É uma organela dinâmica encontrada em algumas espécies de protozoários, incluindo o Cinetoplastida, nas subordens Trypanosomatina e Bodonina. É mais notável em Tripanossomas patogênicos aos humanos, que podem causar a doença do sono, doença de Chagas e a Leishmania. A organela contém uma matriz proteica densa. Acredita-se que tenha evoluído a partir do peroxissoma (Parsons, 2004) segundo estudos feitos sobre a genética de Leishmania. (Flaspohler, 1997)

Glioxissomos

Glioxissomos são organelas especializadas encontradas em plantas (especialmente nos tecidos de armazenagem de gordura de sementes em germinação) e também em fungos filamentosos. Assim como nos peroxissomas, o glioxissomo contém ácidos graxos que são hidrolisados ​​em acetil-CoA por enzimas peroxissomais, a β-oxidação. Além das funções peroxissomais, os glioxissomos possuem adicionalmente enzimas-chave do ciclo do glioxilato (isocitrato-liase e malato-sintase) que realizam o desvio ciclo do glioxilato.

Contêm enzimas que iniciam a decomposição de ácidos graxos e sintetizam produtos intermediários para a síntese de açúcares por gliconeogênese. As mudas de plantas usam esses açúcares sintetizados a partir de ácidos graxos até que esteja maduro o suficiente para produzi-los por meio da fotossíntese (Sengbusch, 2003).

Hidrogenossoma

A hidrogenossoma é uma organela membranar de algumas celulas ciliadas anaeróbicas, tricomonas, fungos e animais. Em Trichomonas (o mais estudado dos microrganismos contendo hidrogenossoma) há produção de hidrogênio molecular, acetato, dióxido de carbono e ATP pelas ações combinadas de piruvato: ferredoxina oxido-redutase, hidrogenase, acetato: transferase CoA succinato e succinato thiokinase. A superóxido-dismutase, malato desidrogenase (descarboxilação), ferredoxina, a adenilato-quinase e NADH: ferredoxina oxido-redutase no hidrogenossoma. Ele é quase universalmente aceito que hidrogenossomas evoluíram de mitocôndrias (Müller, 1978).

Melanossoma

Um melanossoma é uma organela encontrada em células animais. É o local celular de síntese, armazenamento e transporte de melanina, um pigmento de absorção de luz mais comum encontrada no reino animal. Estes melanossomas são responsáveis ​​pela cor e fotoproteção nos tecidos animais. São sintetizados a partir dos melanócitos da pele (Wasmeier etal, 2008).

Mitossoma

A mitossoma é uma organela encontrada em alguns organismos eucariotas unicelulares. Só recentemente foi encontrada e descrita sua função, embora ainda não esteja bem caracterizada. O mitossoma foi detectado apenas em organismos anaeróbios ou micro-aerófilos que não possuem mitocôndrias (Tovar et al, 1999). Estes organismos não têm a capacidade de obter energia a partir de fosforilação oxidativa, que é normalmente realizada por mitocôndrias. O mitossoma foi descrito pela primeira vez em Entamoeba histolytica, um parasita intestinal de seres humanos. Também foram identificados em várias espécies de microsporídeos e em Giardia intestinalis. (Tovar et al, 1999 & Bakatselou et al, 2003)

Nucléolo

O nucléolo é a maior estrutura no núcleo de células eucariótas onde serve principalmente como o local de síntese e montagem de ribossomos. Também tem outras funções importantes, como a montagem de partículas de reconhecimento de sinal, desempenhando um papel na resposta da célula para o stress (Olsen, 2010). Eles são feitos de proteínas e de RNA e se formam em torno das regiões cromossômicas específicas. O mau funcionamento de nucléolos pode ser a causa de diversas doenças humanas.

Proteassoma

Proteassomas são complexos de proteínas dentro de todos os eucariontes e Archaea, e em algumas bactérias. Em eucariotas, eles estão localizados no núcleo e no citoplasma. A principal função do proteassoma é degradar proteínas desnecessárias ou danificadas por proteólise, uma reação química que quebra ligações peptídicas. Enzimas que ajudam a tais reações são chamadas de proteases. Proteossomas são parte de um importante mecanismo pelo qual as células regulam a concentração de proteínas particulares e degradam proteínas mal sintetizadas. O processo de degradação origina peptídios com cerca de sete a oito aminoácidos de comprimento, que podem então ser ainda mais degradados em sequências menores utilizados na síntese de novas proteínas. As proteínas que serão degradadas são marcadas com uma pequena proteína chamada ubiquitina. A reação de marcação é catalisada por enzimas denominadas ubiquitina-ligases. Uma vez que uma proteína é marcada, isto é um sinal para outras ligases acoplarem nas moléculas de ubiquitina adicionais. O resultado é uma cadeia de poli-ubiquitina que está ligado pelo proteassoma, permitindo que degradem a proteína marcada. (Peters, 1994)

Ribossomo

O ribossoma é uma máquina molecular grande e complexo, encontrado em todas as células vivas, que serve como o local de síntese de proteína biológica em um processo bioquímico chamado de tradução. Os ribossomas ligam aminoácidos juntos segundo uma ordem especificada pela molécula de RNA mensageiro (mRNA). Os ribossomas consistem em dois componentes principais – uma pequena subunidade que lê o RNA, e a subunidade grande que se junta com aminoácidos para formar uma cadeia polipeptídica. Cada subunidade é composta por um ou mais moléculas de RNA ribossomal (rRNA) e uma variedade de outras proteínas (Benne, 1987). Veja mais em EVOLUÇÃO DO SISTEMA OPERACIONAL DA VIDA REVELADA EM DETALHES

Clorossoma

A clorossoma é um complexo-antena fotossintético encontrado em bactérias verdes de enxofre e em algumas algas filamentosas fototróficas anoxigênicas (Chloroflexaceae, Oscillochloridaceae). Eles diferem de outros complexos de antenas por seu grande tamanho e pela falta da matriz protéica em apoiar os pigmentos fotossintéticos. Chlorobi é um grupo de organismos que geralmente vivem em ambientes com extrema falta de luz, como em profundidades de mais de 100 metros no mar Negro. A capacidade de capturar energia luminosa e rapidamente entregá-la para onde ele precisa ser utilizada é essencial para estas bactérias, algumas das quais recebem somente alguns fótons de luz por dia. Para alcançar este objetivo, as bactérias contêm estruturas como os clorossomas, que contêm até 250.000 moléculas de clorofila. Essas organelas são corpos elipsoidais, de comprimento variável (Martinez-Planells, 2002).

Magnetossomos

Cadeias de magnetossomos são estruturas membranosas procariotas presentes em bactérias magnetotáticas. Eles contêm de 15 a 20 cristais de magnetita que juntos atuam como uma bússola e auxiliam na orientação de bactérias magnetotáticas em campos geomagnéticos. Cada cristal magnetita dentro de um magnetossomos está rodeado por uma bicamada lipídica, e proteínas solúveis e transmembranares específicas que são classificadas de acordo com a membrana. Pesquisas recentes têm mostrado que magnetossomas são invaginações da membrana interna e vesículas (Komeili et al, 2006). Já forma encontradas algas magnetotáticas eucariótica contendo vários milhares de cristais.

Nucleóide

O nucleóide é uma região de formato irregular dentro da célula de um procariota que contem a totalidade ou a maior parte do material genético, denominada genofóro. Em contraste com o núcleo de uma célula eucariótica, que não é rodeado por uma membrana nuclear. O genoma de organismos procarióticos é geralmente uma peça circular de cadeia dupla de DNA com múltiplas cópias. O comprimento de um genoma varia amplamente, mas geralmente fica restrito a alguns milhões de pares de bases. Como em todos os organismos celulares, o comprimento das moléculas de DNA de cromossomas de bactérias e Archaea é muito grande em comparação com as dimensões da célula, e as moléculas de DNA deve ser compactadas para se ajustar ao tamanho, ai entra a função do nucleóide (Thanbichler etal, 2005).

Victor Rossetti

Palavras Chave: NetNature, Rossetti, Organelas, Biologia celular, Mitocondria, citoesqueleto, Cloroplasto, Nucléolo, Lisossomos, Peroxissomos, Aparelho de Golgi, Retículo Endoplasmático.

Referências

Adams, D.W., and J. Errington. 2009. Bacterial cell division: assembly, maintenance and disassembly of the Z ring. Nat. Rev. Microbiol. 7:642–653.
Allen, R. D., and Naitoh, Y. (2002). Osmoregulation and contractile vacuoles of protozoa. Int. Rev. Cytol. 215, 351–394.
Alberts, Bruce et al. (2002). Molecular biology of the cell (4th ed.). New York: Garland Science.
Austin, C. R. (1995). Evolution of human gametes: spermatozoa. In: Grudzinskas, J. G., Yovich, J. L. (eds). Gametes: the spermatozoon. Cambridge University Press,
A Martinez-Planells et al.: Determination of the topography and biometry of chlorosomes by atomic force microscopy, Photosynthesis Research 71, 2002, p. 83-90
Bakatselou C, Beste D, Kadri AO, Somanath S, Clark CG (2003). “Analysis of genes of mitochondrial origin in the genus Entamoeba”. The Journal of eukaryotic microbiology 50 (3): 210–4.
Bardy SL, Ng SY, Jarrell KF (February 2003). “Prokaryotic motility structures”. Microbiology (Reading, Engl.) 149 (Pt 2): 295–304.
Barer R. , S. Joseph , G. A. Meek. The Origin and Fate of the Nuclear Membrane in Meiosis. The Royal Society Publishing. Published 14 June 1960
Becker, B., and Melkonian, M. (1996). The secretory pathway of protists: Spatial and functional organization and evolution. Microbiol. Rev. 60, 697–721
Becker, B. Function and Evolution of the Vacuolar Compartment in Green Algae and Land Plants (Viridiplantae). International Review of Cytology, Volume 264.
Benne R, Sloof P (1987). “Evolution of the mitochondrial protein synthetic machinery”. BioSystems 21 (1): 51–68
Berg, Howard C. (2003). E. coli in motion (1. Aufl. ed.). New York: Springer.
Bork, P., C. Sander, and A. Valencia. 1992. An ATPase domain common to prokaryotic cell cycle proteins, sugar kinases, actin, and hsp70 heat shock proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89:7290–7294.
Bornens, M.; Azimzadeh, J. (2007). “Origin and Evolution of the Centrosome”. Eukaryotic Membranes and Cytoskeleton. Advances in Experimental Medicine and Biology 607. pp. 119–129.
Boxma B; de Graaf RM; van der Staay GW; Huynen, Theo A.; Hackstein, Guenola; Gabaldón, Toni; Van Hoek, Angela H. A. M.; Moon-Van Der Staay, Seung Yeo; Koopman, Werner J. H.; van Hellemond, Jaap J.; Tielens, Aloysius G. M.; Friedrich, T; Veenhuis, M (2005). “An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen”. Nature 434 (7029): 74–9.
Bramhill, D., and C.M. Thompson. 1994. GTP-dependent polymerization of Escherichia coli FtsZ protein to form tubules. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91:5813–5817.
Bryant, Donald A.; Guglielmi, Gérard; Marsac, Nicole Tandeau; Castets, Anne-Marie; Cohen-Bazire, Germaine (1979). “The structure of cyanobacterial phycobilisomes: A model”. Archives of Microbiology 123 (2): 311–34.
Burki F, Pawlowski J (October 2006). “Monophyly of Rhizaria and multigene phylogeny of unicellular bikonts”. Mol. Biol. Evol. 23 (10): 1922–30.
Chaal, Balbir K.; Green, Beverley R. (February 2005). “Protein import pathways in ‘complex’ chloroplasts derived from secondary endosymbiosis involving a red algal ancestor”. Plant Molecular Biology 57 (3): 333–42.
Carafa A, Duckett JG, Knox JP, Ligrone R (2005) Distribution of cell-wall xylans in bryophytes and tracheophytes: new insights into basal interrelationships of land plants. New Phytol 168: 231–240
Carpita NC, Gibeaut DM (1993) Structural models of primary cell walls in flowering plants: consistency of molecular structure with the physical properties of the walls during growth. Plant J 3: 1–30
Cavalier-Smith T (1987). “The origin of eukaryotic and archaebacterial cells”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 503 (1): 17–54.
Cavalier-Smith, T. 1993. Kingdom protozoa and its 18 phyla. Microbiol. Rev. 57:953–994.
Cavalier-Smith, T.(2006). “Protist phylogeny and the high-level classification of Protozoa”. European Journal of Protistology 39 (4): 338–348.
de Boer, P., R. Crossley, and L. Rothfield. 1992. The essential bacterial cell-division protein FtsZ is a GTPase. Nature. 359:254–256.
Duhita; Le, HA; Satoshi, S; Kazuo, H; Daisuke, M; Takao, S et al. (2009). “The origin of peroxisomes: The possibility of an actinobacterial symbiosis”. Gene 450 (1–2): 18–24.
Dutcher, S.K., and E.C. Trabuco. 1998. The UNI3 gene is required for assembly of basal bodies of Chlamydomonas and encodes delta-tubulin, a new member of the tubulin superfamily. Mol. Biol. Cell. 9:1293–1308.
Dyall, S. D., M. T. Brown, and P. J. Johnson. 2004. Ancient invasions: from endosymbionts to organelles. Science 304: 253–257.
Emelyanov VV (2003). “Mitochondrial connection to the origin of the eukaryotic cell”. Eu J Biochem. 270 (8): 1599–1618.
Fagarasanu A, Fagarasanu M, Rachubinski, RA (2007). “Maintaining peroxisome populations: a story of division and inheritance”. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 23: 321–344.
Falcone S, Cocucci E, Podini P, Kirchhausen T, Clementi E, Meldolesi J (November 2006). “Macropinocytosis: regulated coordination of endocytic and exocytic membrane traffic events”. Journal of Cell Science 119 (Pt 22): 4758–69.
Flaspohler, J.A.; Rickoll, W.L.; Beverley, S.M.; Parsons, M. (1997). “Functional identification of a Leishmania gene related to peroxin 2 reveals common ancestry of glycosomes and peroxisomes”. Mol. Cell. Biol 17 (3): 1093–1101.
Fuerst JA (2005). “Intracellular compartmentation in planctomycetes”. Annu. Rev. Microbiol. 59: 299–328.
Gabaldón T, Snel B, van Zimmeren F, Hemrika W, Tabak H, Huynen MA (2006). “Origin and evolution of the peroxisomal proteome”. Biol. Direct 1: 8.
Genevrois, S., L. Steeghs, P. Roholl, J. J. Letesson, and L. P. van der. 2003. The Omp85 protein of Neisseria meningitidis is required for lipid export to the outer membrane. EMBO J. 22:1780–1789.
Gentle, I., K. Gabriel, P. Beech, R. Waller, and T. Lithgow. 2004. The Omp85 family of proteins is essential for outer membrane biogenesis in mitochondria and bacteria. J. Cell Biol. 164: 19–24.
Ghosh A, Albers SV (January 2011). “Assembly and function of the archaeal flagellum”. Biochem. Soc. Trans. 39 (1): 64–9.
Gray MW, Burger G, Lang BF (March 1999). “Mitochondrial evolution”. Science 283 (5407): 1476–81.
Gueidan, C., Fraker, E., Miadlikowaska, J., Lumbsch, H. T., Rauhut, A., et al . (2006). Reconstructing the early evolution of Fungi using a six-gene phylogeny. Nature 443, 818–822.
Hazra, P. P., I. Suriapranata, W. B. Snyder, and S. Subramani. 2002. Peroxisome remnants in pex3delta cells and the requirement of Pex3p for interactions between the peroxisomal docking and translocation subcomplexes. Traffic 3:560–574.
Heide N. Schulz-Vogt (2006). Vacuoles. Microbiology Monographs 1.
Hegemann P (1997). “Vision in microalgae”. Planta 203 (3): 265–74.
Hoffman M, Jia ZH, Pena˜ MJ, Cash M, Harper A, Blackburn AR, Darvill A, York WS (2005) Structural analysis of xyloglucans in the primary cell walls of plants in the subclass Asteridae. Carbohydr Res 340: 1826–1840
Howard, J., and A.A. Hyman. 2003. Dynamics and mechanics of the microtubule plus end. Nature. 422:753–758.
Howard, J., and A.A. Hyman. 2009. Growth, fluctuation and switching at mi- crotubule plus ends. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 10:569–574.
Hurley, J.H., and P.I. Hanson. 2010. Membrane budding and scission by the ESCRT machinery: it’s all in the neck. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 11:556– 566
Iben Sørensen, David Domozych, and William G.T. Willats. How Have Plant Cell Walls Evolved? Plant Physiology?, June 2010, Vol. 153, pp. 366–372
James, T. Y., Kauff, F., Schoch, C. L., Matheny, P. B., Hofstetter, V., Cox, C. J., Celio, G.,
Jarosch, E., R. Geiss-Friedlander, B. Meusser, J. Walter, and T. Sommer. 2002. Protein dislocation from the endoplasmic reticulum—pulling out the suspect. Traffic 3:530–536.
Kenrick P, Crane PR (1997) The origin and early evolution of plants on land. Nature 389: 33–39
Kerfeld, C. A.; Sawaya, M. R; Tanaka, S; Nguyen, C. V.; Phillips, M; Beeby, M; Yeates, T. O. (5 August 2005). “Protein structures forming the shell of primitive bacterial organelles.”. Science 309 (5736): 936–8.
Kim, E.; Archibald, J. M. (2009). “Diversity and Evolution of Plastids and Their Genomes”. In Sandelius, Anna Stina; Aronsson, Henrik. The Chloroplast. Plant Cell Monographs 13. pp. 1–39
Koonin, E.V. 1993. A superfamily of ATPases with diverse functions containing either classical or deviant ATP-binding motif. J. Mol. Biol. 229:1165– 1174.
Kreimer, G. (2009). “The green algal eyespot apparatus: A primordial visual system and more?”. Current Genetics 55 (1): 19–43.
Kull, F.J., E.P. Sablin, R. Lau, R.J. Fletterick, and R.D. Vale. 1996. Crystal structure of the kinesin motor domain reveals a structural similarity to myosin. Nature. 380:550–555
Kumar, K.; Mella-Herrera, R. A.; Golden, J. W. (2010). “Cyanobacterial Heterocysts”. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 2 (4): a000315.
Lahr DJ, Parfrey LW, Mitchell EA, Katz LA, Lara E (July 2011). The chastity of amoebae: re-evaluating evidence for sex in amoeboid organisms. Proc. Biol. Sci. 278 (1715): 2083–6.
Larsen, R.A., C. Cusumano, A. Fujioka, G. Lim-Fong, P. Patterson, and J. Pogliano. 2007. Treadmilling of a prokaryotic tubulin-like protein, TubZ, required for plasmid stability in Bacillus thuringiensis. Genes Dev. 21:1340–1352
Laura Wegener Parfrey, Erika Barbero, Elyse Lasser, Micah Dunthorn, Debashish Bhattacharya, David J. Patterson, and Laura A Katz (December 2006). “Evaluating Support for the Current Classification of Eukaryotic Diversity”. PLoS Genet. 2 (12): e220.
Lazarow, P. B. 2003. Peroxisome biogenesis: advances and conundrums. Curr. Opin. Cell Biol. 15:489–497.
Lazarow PB, Fujiki Y (1985). “Biogenesis of peroxisomes”. Annu. Rev. Cell Biol. 1: 489–530.
Lazarow, P. B., and Y. Fujiki. 1985. Biogenesis of peroxisomes. Annu. Rev. Cell Biol. 1:489–530.
Leipe, D.D., Y.I. Wolf, E.V. Koonin, and L. Aravind. 2002. Classification and  evolution of P-loop GTPases and related ATPases. J. Mol. Biol. 317:41– 72
Ligrone R, Vaughn KC, Renzaglia KS, Knox JP, Duckett JG (2002) Diversity in the distribution of polysaccharide and glycoprotein epitopes in the cell walls of bryophytes: new evidence for the multiple evolution of water-conducting cells. New Phytol 156: 491–508
Lin NY, Beyer C, Gießl A et al. (September 2012). “Autophagy regulates TNFα-mediated joint destruction in experimental arthritis”. Ann. Rheum. Dis. 72 (5): 761–8.
Lindås, A.C., E.A. Karlsson, M.T. Lindgren, T.J.G. Ettema, and R. Bernander. 2008. A unique cell division machinery in the Archaea. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 105:18942–18946.
Lodish, Harvey et al. (2000). Molecular cell biology (4th ed.). New York: Scientific American Books.
Löwe, J., and L.A. Amos. 2009. Evolution of cytomotive filaments: the cyto- skeleton from prokaryotes to eukaryotes. Int. J. Biochem. Cell Biol. 41: 323–329.
Löwe, J., and L.A. Amos. 1998. Crystal structure of the bacterial cell-division protein FtsZ. Nature. 391:203–206. doi:10.1038/34472
McFadden, Geoffrey I; Van Dooren, Giel G (2004). “Evolution: Red Algal Genome Affirms a Common Origin of All Plastids”. Current Biology 14 (13): R514–6
McIntosh, J.R., V. Volkov, F.I. Ataullakhanov, and E.L. Grishchuk. 2010. Tubulin depolymerization may be an ancient biological motor. J. Cell Sci. 123:3425–3434.
Makarova, K.S., N. Yutin, S.D. Bell, and E.V. Koonin. 2010. Evolution of diverse cell division and vesicle formation systems in Archaea. Nat. Rev. Microbiol. 8:731–741.
Margulis. L, Michael F. Dolan*†, and Ricardo Guerrero. The chimeric eukaryote: Origin of the nucleus from the karyomastigont in amitochondriate protists. PNAS u June 20, 2000 u vol. 97 u no. 13
Margolin, W. 2000. Themes and variations in prokaryotic cell division. FEMS Microbiol. Rev. 24:531–548
Margolin, W. 2005. FtsZ and the division of prokaryotic cells and organelles. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6:862–871.
Martone PT, Estevez JM, Lu F, Ruel K, Denny MW, Somerville C, Ralph J (2009) Discovery of lignin in seaweed reveals convergent evolution of cell-wall architecture. Curr Biol 19: 169–175
Marshall, W. Centriole Evolution. Curr Opin Cell Biol. 2009 February ; 21(1): 14–19.
Matile, Phillipe (1993) Chapter 18: Vacuoles, discovery of lysosomal origin in Discoveries in Plant Biology: v. 1 (World Scientific Publishing Co Pte Ltd) Keeling, P. J. (2004). Diversity and evolutionary history of plastids and their hosts. Am. J. Bot. 91, 1481–1493
Matsunaga T, Ishii T, Matsumoto S, Higuchi M, Darvill A, Albersheim P, O’Neill MA (2004) Occurrence of the primary cell wall polysaccharide rhamnogalacturonan II in pteridophytes, lycophytes, and bryophytes: implications for the evolution of vascular plants. Plant Physiol 134: 339–351
Matsuzono, Y., N. Kinoshita, S. Tamura, N. Shimozawa, M. Hamasaki, K. Ghaedi, R. J. Wanders, Y. Suzuki, N. Kondo, and Y. Fujiki. 1999. Human PEX19: cDNA cloning by functional complementation, mutation analysis in a patient with Zellweger syndrome, and potential role in peroxisomal membrane assembly. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96:2116–2121.
Mitsuhashi, N., Ohnishi, M., Sekiguchi, Y., Kwon, Y. U., Chang, Y. T., Chung, S. K., Inoue, Y., Reid, R. J., Yagisawa, H., and Mimura, T. (2005). Phytic acid synthesis and vacuolar accumulation in suspension-cultured cells of Catharanthus roseus induced by high concentration of inorganic phosphate and cations. Plant Physiol. 138,1607–1614
Miyazaki R, Fukuda M, Takeuchi H, Itoh S, Takada M (1990). “Flow cytometry to evaluate acrosome-reacted sperm”. Arch. Androl. 25 (3): 243–51.
Mironov AA, Luini A, Buccione R. Constitutive transport between the trans-Golgi network and the plasma membrane according to the maturation model. A hypothesis FEBS Lett 1998; 440(1 2):99-102
Mironov, A. Alexander,* Victor V. Banin, Irina S. Sesorova, Viacheslav V. Dolgikh, Alberto Luini and Galina V. Beznoussenko. Evolution of the Endoplasmic Reticulum and the Golgi Complex. Chapter 5. Eukaryotic Membranes and Cytoskeleton: Origins and Evolution. 2007
Mogelsvang S, Gomez-Ospina N, Soderholm J et al. Tomographic evidence for continuous turn-over of Golgi cisternae in Pichia pastoris. Mol Biol Cell 2003; 14(6):2277-91.
Müller M, Lindmark DG (February 1978). “Respiration of hydrogenosomes of Tritrichomonas foetus. II. Effect of CoA on pyruvate oxidation”. J. Biol. Chem. 253 (4): 1215–8.
Mukherjee, A., and J. Lutkenhaus. 1994. Guanine nucleotide-dependent assembly of FtsZ into filaments. J. Bacteriol. 176:2754–2758
Nakayama, Takuro; Archibald, John M (2012). “Evolving a photosynthetic organelle”. BMC Biology 10 (1): 35.
Ni, L., W. Xu, M. Kumaraswami, and M.A. Schumacher. 2010. Plasmid protein TubR uses a distinct mode of HTH-DNA binding and recruits the prokaryotic tubulin homolog TubZ to effect DNA partition. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 107:11763–11768.
Olsen, Mark OJ (December 2010). “Nucleolus: Structure and Function”. eLS. doi:10.1002/9780470015902.a0005975.pub2. Retrieved October 17, 2014.
Parfrey, L.; Barber, E.; Lasser, E.; Dunthorn, M.; Bhattacharya, D.; Patterson, D.J.; Katz, L. (2006). “Evaluating support for the current classification of eukaryotic diversity”. PSOL Genetics 2: 220–38.
Parsons M (2004). “Glycosomes: parasites and the divergence of peroxisomal purpose”. Mol Microbiol53 (3): 717–24.
Patel AS, Lin L, Geyer A et al. (2012). Eickelberg, Oliver, ed. “Autophagy in idiopathic pulmonary fibrosis”. PLoS ONE 7 (7): e41394.
Patrick J. (2004). “Diversity and evolutionary history of plastids and their hosts”. American Journal of Botany 91 (10): 1481–93.
Peters JM, Franke WW, Kleinschmidt JA (Mar 1994). “Distinct 19 S and 20 S subcomplexes of the 26 S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm”. The Journal of Biological Chemistry 269(10): 7709–18.
Pilling E, Ho¨fte H (2003) Feedback from the wall. Curr Opin Plant Biol 6: 611–616
Raven, J.A. 2000. The flagellate condition. In: (B.S.C. Leadbeater and J.C. Green, eds) The flagellates. Unity, diversity and evolution. The Systematics Association Special Volume 59. Taylor and Francis, London. pp. 269–287.
Reiter WD (2002) Biosynthesis and properties of the plant cell wall. Curr Opin Plant Biol 5: 536–542
Rogozin, I. B.; Basu, M. K.; Csürös, M.; Koonin, E. V. (2009). “Analysis of Rare Genomic Changes Does Not Support the Unikont-Bikont Phylogeny and Suggests Cyanobacterial Symbiosis as the Point of Primary Radiation of Eukaryotes”. Genome Biology and Evolution 1: 99–113.
Samsó, M., M. Radermacher, J. Frank, and M.P. Koonce. 1998. Structural characterization of a dynein motor domain. J. Mol. Biol. 276:927–937.
Sengbusch, Peter V. (2003) Botany online: Peroxysomes and Glyoxysomes
Scheffel A, Gruska M, Faivre D, Linaroudis A, Plitzko JM, Schüler D (2006). “An acidic protein aligns magnetosomes along a filamentous structure in magnetotactic bacteria”. Nature 440 (7080): 110–4.
Schimper AFW (1883). “Über die Entwicklung der Chlorophyllkörner und Farbkörper” [About the development of the chlorophyll grains and stains]. Bot. Zeitung (in German) 41: 105–14, 121–31, 137–46, 153–62.
Schluter Agatha,* Ste´phane Fourcade, Raymond Ripp,* Jean Louis Mandel,* Olivier Poch,* and Aurora PujolThe Evolutionary Origin of Peroxisomes: An ER-Peroxisome Connection. Mol. Biol. Evol. 23(4):838–845. 2006
Thanbichler M, Wang S, Shapiro L (2005). “The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure”. J Cell Biochem 96 (3): 506–21.
Thrash, J. Cameron; et al. (2011). “Phylogenomic evidence for a common ancestor of mitochondria and the SAR11 clade”. Scientific Reports 1: 13.
Tinsley, E., and S.A. Khan. 2006. A novel FtsZ-like protein is involved in replication of the anthrax toxin-encoding pXO1 plasmid in Bacillus anthracis. J. Bacteriol. 188:2829–2835.
Titorenko, V. I., D. M. Ogrydziak, and R. A. Rachubinski. 1997. Four distinct secretory pathways serve protein secretion, cell surface growth, and peroxisome biogenesis in the yeast Yarrowia lipolytica. Mol. Cell. Biol. 17:5210–5226.
Tovar J, Fischer A, Clark CG (1999). “The mitosome, a novel organelle related to mitochondria in the amitochondrial parasite Entamoeba histolytica”. Molecular microbiology 32 (5): 1013–21.
Tsekos I (1999) The sites of cellulose synthesis in algae: diversity and evolution of cellulose-synthesizing enzyme complexes. J Phycol 35: 635–655
Vaughan, S., B. Wickstead, K. Gull, and S.G. Addinall. 2004. Molecular evolution of FtsZ protein sequences encoded within the genomes of archaea, bacteria, and eukaryota. J. Mol. Evol. 58:19–29.
Vaughan, S., T. Attwood, M. Navarro, V. Scott, P. McKean, and K. Gull. 2000. New tubulins in protozoal parasites. Curr. Biol. 10:R258–R259.
Wanders, R. J. 2004. Metabolic and molecular basis of peroxisomal disorders: a review. Am. J. Med. Genet. 126A: 355–375.
Wang, Y., A. Satoh, G. Warren, and H. H. Meyer. 2004. VCIP135 acts as a deubiquitinating enzyme during p97-p47-mediated reassembly of mitotic Golgi fragments. J. Cell Biol. 164: 973–978.
Wasmeier C, Hume AN, Bolasco G, Seabra MC (2008). “Melanosomes at a glance”. J Cell Sci 121 (pt24): 3995–3999.
William F. Martin and Miklós Müller “Origin of mitochondria and hydrogenosomes”, Springer Verlag, Heidelberg 2007.
Wise, edited by Robert R.; Hoober, J. Kenneth (2006). The structure and function of plastids. Dordrecht: Springer. pp. 3–21.
Yubuki, N., & Leander, B. S. (2013). Evolution of microtubule organizing centers across the tree of eukaryotes. The Plant Journal, 75(2), 230-244.
Yeates TO, Kerfeld CA, Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM (August 2008). “Protein-based organelles in bacteria: carboxysomes and related microcompartments”. Nat. Rev. Microbiol. 6 (9): 681–691.

Deixe uma resposta

Preencha os seus dados abaixo ou clique em um ícone para log in:

Logotipo do WordPress.com

Você está comentando utilizando sua conta WordPress.com. Sair / Alterar )

Imagem do Twitter

Você está comentando utilizando sua conta Twitter. Sair / Alterar )

Foto do Facebook

Você está comentando utilizando sua conta Facebook. Sair / Alterar )

Foto do Google+

Você está comentando utilizando sua conta Google+. Sair / Alterar )

Conectando a %s